Orientador: Paulo Maria Ferreira de AraujoDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de BiologiaResumo: As imunoglobulinas humanas IgG e IgM séricas e IgA de colostro foram submetidas à ação da proteinase de padrões do extrato de epimastigotas (Araújo, 1979) foi purificada 56 vezes e contendo 1825 unidades/mg. As preparações de imunoglobulinas resultantes do tratamento enzimático em condições ótimas de pH (pH 7.0 e pH 3.1) e os controles adequados, foram analisados em eletroforese em gel de poliacrilamida com SDS (SDS 1% e DTT 100 mM), imunoeletroforese simples e bidimensional frente a imunessoros específicos. A degradação da molécula de IgG foi observada na eletroforese em gel de poliacrilamida, na comparação entre a preparação controle e a tratada com a enzima, onde a banda correspondente à cadeia pesada desaparece, havendo concentração de fragmentos de baixo peso molecular em nova banda de proteínas. A imunoeletroforese com os soros anti-IgG e anti-'delta¿, comprovam o comprometimento da molécula, pois desaparece a reatividade da cadeia pesada com o soro ant-'delta¿. Com as preparações de IgA, tratadas ou não com a enzima, não foi detectada fragmentação da molécula de imunoglobulina, nem nos testes de eletroforese em gel de poliacrilamida, nem nas reações de precipitação das imunoeletroforeses. Pouca ou nenhuma ação da proteinade sobre a IgA secretória ter ocorrido. ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digitalAbstract: Not informed.MestradoMestre em Ciências Biológica
