Bernard, Elena Aida

Guma, Fátima Theresinha Costa Rodrigues

Raimann, Paulo Eduardo

Portuguese

Lume 5.8

 181  CARACTERIZAÇÃO DA ATIVIDADE DA ESFINGOMIELINASE DE TÚBULOS SEMINÍFEROS DE RATOS WISTAR DE 19 DIAS. Paulo E. Raimann, Elena Bernard e Fátima Guma. (Departamento de Bioquímica, Instituto de Biociências, UFRGS). Esfingomielinase (SMase) é a enzima que catalisa a hidrólise da esfingomielina em ceramida e fosforilcolina. Em tecidos de mamíferos já foram descritos quatro tipos distintos de SMase: (I) uma lisossomal cujo pH ótimo é 5,0, (II) uma neutra Mg2+-dependente ativa em pH 7,4, (III) uma neutra Mg2+-independente, e (IV) uma neutra Mg2+-depentende ligada a membrana. Spence et al (1979) determinou a atividade de SMase ácida e neutra em testículos de ratos. Baseados nestes dados, utilizamos túbulos seminíferos de ratos Wistar de 19 dias, homogeneizados em Tampão Imidazol, 0,025 M, pH 7,4, a atividade da SMase foi testada no homogeneizanado total e no sobrenadante de 100000 x g, e a sua identificação foi feita utilizando a técnica descrita por Vanha-Perttula (1988), na qual, é usado substrato [N-metil-14C]esfingomielina. Encontramos duas atividades de SMase em túbulos seminíferos, uma com pH ótimo = 4,8, e outra 6,6. Para caracterizar estas atividades, em túbulos seminíferos, analisamos o efeito da concentração de substrato, de proteína, da variação do tempo de incubação, e a dependência ou não por íons Mg+2. (CNPq, FINEP, PROPESP, FAPERGS). 639 

Caracterização da atividade da esfingomielinase de túbulos seminíferos de ratos wistar de 19 dias

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