The endogenous calpain system plays a major role in regulating
proteolysis of muscle proteins under postmortem conditions. The
substrates of calpains like desmin, synemin, talin and vinculin form
the citoskeletal framework of the muscle cell. The calpain system is
composed of several isoforms of calciumdependent cysteine proteases and
their specific competitive inhibitor, calpastatin. The two
best-characterized isoforms of calpains are -calpain and m-calpain,
which both degrade the same specific set of myofibrillar and
cytoskeletal proteins as muscle is converted into meat. Alterations in
pH and/or ionic strengths may cause conformational changes that allow
an increase in the hydrophobicity and aggregation of the enzyme.
Likewise, pH/ ionic strengths may alter the conformation of the
substrate and make them less susceptible to cleavage by -calpain. The
pH optimal of the calpainas is 7.0, nevertheless, at lower pH, the
enzymes show catalytic activity. Investigations about this topic are
abundant but results are very controversial. Temperatures of
refrigeration also play a key rol in the autolysis of the calpains and
calpastatin. Recently, experimental evidence shows that proteolysis of
key cytoskeletal proteins such as the intermediate filament protein,
desmin may be related also to drip loss or water holding capacity.El sistema endógeno de las calpainas juega un importante rol en la
regulación de la proteólisis de las proteínas musculares
en condiciones postmortales. Los sustratos de estas proteasas, desmina,
sinemina, talina y vinculina, forman parte del cito esqueleto de las
células musculares. El sistema de las calpainas está
compuesto por varias isoformas de proteasas cisteina dependientes de
calcio y su inhibidor competitivo específico la calpastatina. Las
dos isoformas de calpainas bien caracterizadas y asociadas con el
desarrollo de la terneza en la carne son la -calpaina y la m-calpaina.
Los cambios de pH y fuerza iónica pueden alterar la
conformación de los sustratos haciéndolos menos susceptibles
a la acción de estas enzimas. La relación pH terneza de la
carne ha sido ampliamente debatida y contradictoria en sus resultados.
La temperatura de refrigeración también son determinantes en
la actividad de las calpainas y de la calpastatina. Existen evidencias
experimentales que soportan la idea de que la reducción de la
degradación de la desmina esta asociada con el incremento de
perdida de agua o capacidad de retención de agua