University of Zagreb. Faculty of Science. Department of Chemistry.
Abstract
Proteini su biološki polimeri aminokiselina. Njihova razina organizacije se može promatrati na nekoliko razina. Najnižu razinu predstavlja primarna struktura koju tvori kovalentni slijed aminokiselina u proteinu. Slijedi sekundarna struktura aminokiselina. Tu strukturu izgrađuju interakcije bliskih aminokiselina u kovalentnom slijedu. Tercijarnu strukturu izgrađuju svi elementi sekundarne strukture jednog polipeptidnog lanca te predstavlja 3D koordinate proteina. Kod proteina s jednim polipeptidnim lancem tercijarna struktura ujedno predstavlja i najvišu razinu organizacije. Kvartarnu strukturu posjeduju proteini s više polipeptidnih lanaca, izgrađuju je interakcije između više polipeptidnih lanaca. Postoji više vrsta interakcija koje doprinose kooperativnom procesu smatanja proteina. To su razne ionske interakcije, dipol-dipol interakcije, interakcije induciranih dipola s induciranim dipolima, dipolima i ionima, interakcije koje nastaju između hidrofobnih skupina polipeptida i vodikove veze. Za proces smatanja je također vrlo bitan hidrofobni efekt. Zbog složenosti procesa smatanja potrebno je posegnuti za računalnim simulacijama. Dvije temeljne metode koje se koriste su molekularna dinamika i metoda temeljena na Monte Carlo algoritmu. One se razlikuju po mnogim obilježjima i stoga se koriste za različite vrste simulacija. Monte Carlo metoda je pogodnija za određivanje kompeticije između procesa smatanja i agregacije proteina u otopini. Molekularnom dinamikom se puno bolje opisuju vremenski ovisni procesi prilikom smatanja. Isto tako se može mjeriti brzina smatanja za različite proteine s različitom sekundarnom i tercijarnom strukturom. Provedene su simulacije raznih biokemijskih procesa vezanih uz smatanje proteina. Eksperimentalni rezultati se vrlo dobro slažu s računalnim simulacijama. Zbog te vjerodostojnosti može se gotovo u potpunosti oslanjati na metode računalnih simulacija
