La formación y la escisión del enlace O-O es posiblemente la reacción más importante en los organismos vivos.
La rotura reductora del enlace O-O se lleva a cabo en el citocromo C oxidasa. [1]
Esta reacción constituye el componente básico de la respiración celular en organismos aeróbicos, y representa una fuente primaria de energía.
La escisión del enlace O-O también tiene lugar en oxigenasas, [2] y resulta en la generación de especies de metal-oxo con altos estados de oxidación, altamente electrófilos, responsables de transformaciones oxidativas.
Por otro lado, la formación del enlace O-O se lleva a cabo en un clúster Mn4Ca en el Centro generador de oxígeno Evolving del Fotosistema II (PSII) de las plantas verdes y algunas bacterias.
En ambas enzimas oxidativas y de respiración, participan especies metálicas donde los iones metálicos adoptan estados elevados de oxidación; en las oxigenasas como resultado de reacciones de escisión del enlace O-O, mientras que en el PSII éstas son responsables de la formación del enlace O-O. [3]
Complejos de coordinación que reproducen aspectos estructurales de sitios activos enzimáticos han demostrado ser competentes para catalizar reacciones análogas, y recientemente algunos de estos complejos se han convertido en herramientas muy atractivas para la síntesis orgánica. [4-8]
Además, el estudio de los mecanismos de acción de estos catalizadores ha arrojado luz en los detalles moleculares de los sistemas enzimáticos.
Nuestro grupo de investigación lleva a cabo este enfoque y tiene como objetivo el estudio de la química de los complejos de coordinación de hierro con ligandos nitrogenados químicamente robustos y que pueden sostener altos estados de oxidación.[5-8]
Nuestros avances en este tema se discuten en la conferencia.
[1] S. Ferguson-Miller, G. T. Babcock, Chem. Rev. 1996, 96, 2889-2907.
[2] a) M. Costas, M. P. Mehn, M. P. Jensen, L. Que, Jr., Chem. Rev. 2004, 104, 939-986. B) B. J. Wallar, J. D. Lipscomb, Chem. Rev. 1996, 96, 2625-2658. C) E. I. Solomon, et al. Angew. Chem. Int. Ed. 2001, 40, 4570. d) S. Shaik, et al. Chem. Rev. 2010, 110, 949-1017. e) E. G. Kovaleva, J. D. Lipscomb, Nat. Chem. Biol. 2008, 4, 186-193.
[3] Y. Umena, K. Kawakami, J.-R. Shen, N. Kamiya, Nature 2011, 55.
[4] a) L. Que, W. B. Tolman, Nature 2008, 455, 333-340. b) A. Company, et al. in Iron-Containing Enzymes, Versatile Catalysts of Hydroxylation Reactions in Nature (S. P. De Visser, D. Kumar), RSC, Cambridge, 2011.
[5] a) A. Company et al. J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 15766. b) L. Gomez et al Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 5720.
[6] a) O. Cusso et al. J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 14871 b) I. Prat et al. Nat. Chem. 2011, 3, 788.
[7] O. Cussó et al. Org. Lett. 2013, 15, 6158
[8] a) J. Lloret-Fillol Nat. Chem. 2011, 3, 897, b) Company et al. J. Am. Chem. Soc. 2014, 136, 4624Decanato de la Facultad de Ciencias, Vicerrectorado de Investigación, Sección Territorial de la Real Sociedad Española de Química, Asociación de Químicos de Andalucía. Universidad de Málaga, Campus de Excelencia Internacional Andalucía Tec
