Der sekundär aktive Glycinbetaintransporter BetP aus Corynebacterium glutamicum zeichnet sich durch die Eigenschaften eines Sensors und eines Regulators aus. Sowohl in Zellen als auch in Proteoliposomen reagiert das Protein bei der Steigerung der externen Osmolalität mit Beschleunigung der Betainaufnahme. Die BetP Aktivierung in Vesikeln konnte auf die Erhöhung der internen K+ Konzentration zurückgeführt werden. Die BetP Stimulierung durch die Steigerung der cytoplasmatischen K+ Konzentration wurde ebenfalls in C. glutamicum Zellen nachgewiesen und in dieser Arbeit ausführlich untersucht. Die seit langer Zeit vermutete Interaktion von BetP mit K+ wurde mithilfe der Röntgenkristallographie bestätigt. Die Analyse der K+ bedingten BetP Aktivierung in vivo und in vitro demonstrierte, dass die Bindung von K+ an BetP einen stark kooperativen Charakter hat. Allerdings wurde durch die separate Applikation unterschiedlicher natürlicher und artifizieller BetP Stimuli (K+, hyperosmotischer Schock und amphipathische Verbindungen) in C. glutamicum-Zellen demonstriert, dass der Transporter neben des K+ assoziierten mindestens einen weiteren, K+ unabhängigen Stimulus perzipieren muss, um die maximale Betainimportrate in vivo zu erreichen. Der alternative Stimulus ist wahrscheinlich mit der Veränderung der physikalischen Parameter der Membran (z.B. des lateralen Membrandrucks) assoziiert. Letzterer BetP Stimulus wurde bei früheren Untersuchungen in Proteoliposomen nicht beobachtet. Dies warf die Frage nach dem Aktivierungszustand des Carrierproteins in Vesikeln auf. Um diese Frage zu beantworten, wurde die molekulare BetP Aktivität in Zellen und in Vesikeln verglichen. Die immunologische Bestimmung der BetP Konzentration in Zellextrakten von E. coli sowie die Aktivitätstitration zur Abschätzung des Anteils der aktiven BetP Moleküle in Proteoliposomen ermöglichte die Berechnung der Wechselzahl von BetP in vivo und in vitro. Die molekulare Aktivität von BetP in Proteoliposomen war mit der in Zellen bei voller Stimulierung vergleichbar. Außerdem war die Wirkung der amphipathischen Verbindung Tetracain auf das Aktivierungspofil von BetP in Proteoliposomen und in C. glutamicum Zellen bei hyperosmotischen Bedingungen sehr ähnlich. Demzufolge hat BetP in vitro maximale Transportaktivität, was wiederum bedeutet, dass der alternative, K+ unabhängige Stimulus in Vesikeln permanent wirksam ist
