La Quinasa de Adhesión Focal es una tirosina quinasa no receptora con un papel fundamental en la integración de señales de crecimiento y adhesión a la matriz extracelular, localizada en las adhesiones focales. Es una proteína multidominio de 120KDa, compuesta por los dominios FERM, Quinasa y FAT, en cuya activación tiene un papel fundamental PIP2, desencadenando su autofosforilación y unión de Src lo que permite la completa activación de la proteína. FAK está frecuentemente sobreexpresada en cáncer lo que se relaciona con la capacidad invasiva del tumor, convirtiéndose en una importante diana contra el cáncer. En este proyecto se lleva a cabo la búsqueda de inhibidores alostéricos para FAK, en lugar de inhibidores del sitio ATP, con el objetivo de aumentar la especifidad y disminuir los efectos secundarios. Para ello, previamente, se realizó un Fragment Screening mediante NMR y Virutal Screening para la búsqueda de moléculas de bajo peso molecular que se unieran a nuestra proteína diana y una posterior selección de estas mediante SRP. En este trabajo nos centramos en el estudio a nivel atómico de la unión entre los compuestos seleccionados y FAK mediante técnicas de cristalización y difracción de rayos X. Para ello se llevó a cabo la purificación de la proteína y co-cristalización de esta con los diferentes compuestos, obteniéndose cristales a partir de los que, mediante métodos de difracción de rayos X, se obtuvieron los patrones de difracción. El mapa de densidad electrónica del complejo se obtuvo por analisis informático, permitiéndonos observar la región de unión del compuesto a la proteína, así como los aminoácidos con los que interaccionaba directamente. En este trabajo se muestra el mapa de densidad electrónica de FAK junto con uno de los compuestos seleccionado
