Se investigó la actividad superóxido-dismutasa de una serie de complejos de cobre(II) con los aminoácidos glicina, aLanina, valina, isoleucina y serina, utilizando el ensayo de reducción del colorante niTroazultetrazolio por superóxido. Los resultados muestran que todos los complejos investigados poseen la capacidad de dismutar al anión superóxido, generado en el sistema xantinalxantina oxidasa. Los resultados se comparan también con los obtenidos para la enzima superóxido-dismutasa nativa, ensayada en las mismas condiciones experimentales. La lipofilicidad de los complejos fue determinada a partir del estudio de sus coeficientes de partición entre solución fisiológica y n-octanol. Se observó un importante incremento en la lipofilicidad al aumentar la complejidad de los ligandos y también en comparación con la de los aminoácidos libres.The superoxide dismutase-like activity of a series of copper(Il) complexes of the aminoacids glycine, alanine, valine, isoleucine, and serine has been investigated using the nitrobluetetrazolium/superoxide reduction assay. The results show that all the investigated complexes possess the capability to dismutate the superoxide anion generated in the xanthinelxanthine oxidase system. The results are compared with those obtained for the native enzyme superoxide dismutase, tested under the same experimental conditions. The lipophilicity of the complexes was tested determining their partition coefficients between physiological solution and n-octanol. The results show an important increment in lipophilicity with increasing complexity of the ligands and also in comparison with that of the free aminoacids.Colegio de Farmacéuticos de la Provincia de Buenos Aire
