Das proto-onkogene „normale“ Ras fungiert als regulierter molekularer Schalter in Signaltransduktionswegen, die u.a. Zellwachstum, Zelldifferenzierung und Apoptose beeinflussen. Zu den zahlreichen Effektoren des Ras gehören unter anderem auch die Phosphoinositid 3-Kinasen, von denen verschiedene Isoformen (α/β//) existieren. In dieser Arbeit sollte die Wechselwirkung des Ras mit der PI3K Isoform untersucht werden.
Folgende Ergebnisse ließen sich festhalten:
1. Durch Optimierung der Aufreinigungsprozedur wurden reinere und stärker konzentrierte (bis zu 6,8 mg/ml) Ras Präparate erreicht.
2. Im Gegensatz zu p110α, das unabhängig von der posttranslationalen Modifikation nur Ras-GTP bindet, bindet p110 nur unmodifiziertes Ras in GTP-Abhängigkeit. mRas bindet sowohl in GTP-, als auch in GDP-gebundenen Zustand an p110.
3. Die Ras-Bindungsstelle liegt zwischen AS 98-740 von p110.
4. Die p110-Kinaseaktivität wird durch Bindung an Ras nicht gesteigert.
5. Eine Membranrekrutierung der Kinase durch Ras wurde nicht gefunden. Ebenso keine Mobilisierung von mRas in das Cytosol durch p110.
6. Eine Komplexbildung zwischen p110 und Ras findet überwiegend nach der Ras-Farnesylierung statt. Außerdem fiel eine vermehrte Bindung von mRas an p110 unter EDTA-Einfluß auf, also unter Entzug von Mg2+- und Ca2+-Ionen
