O seqüenciamento do genoma de Gluconacetobacter diazotrophicus, bactéria fixadora de nitrogênio, e caracterização do seu proteoma em condições de excesso ou limitação de N em forma disponível para assimilação, forneceram informações gerais sobre a codificação e expressão de proteínas na estirpe PAL5. Além da fixação de nitrogênio, outra característica interessante desta bactéria é sua capacidade de realizar oxidação incompleta da glicose resultando em ácido glicônico e cetoderivados. A associação de ambos os processos pode ser explorado para aplicação biotecnológica em diversos setores industriais, inclusive na indústria alimentícia e agrária. Entretanto, para garantir a eficiência durante aplicação conjunta desses processos é necessário elucidar os mecanismos relacionados com a expressão e regulação da oxidação incompleta da glicose. A partir de uma biblioteca de mutantes construída pela inserção aleatória de transposon no genoma da estirpe PAL5, foram selecionados em condições específicas aqueles mutantes relacionados com a oxidação de glicose a ácido glicônico e/ou cetoderivados. Dos 24 mutantes obtidos, foram caracterizados aqueles relacionados com enzimas chaves para oxidação da glicose a ácido glicônico, com função da NADH-quinona oxidoredutase e com proteína transmenbrana de função desconhecida em relação à capacidade destes mutantes em fixar nitrogênio e produzir ácido glicônico e/ou cetoderivados. Neste trabalho serão apresentados os resultados preliminares da associação de ambos os processos em organismos geneticamente modificados como ferramentas biotecnológicas para produção de ácido 2,5 diceto-glicônico, precursor do intermediário da vitamina C.bitstream/item/42978/1/BOP-53.pd
