Die Funktionsweise biologischer Uhren beruht auf komplexen molekularen Mechanismen, zu denen u.a. rhythmische Expression, intrazelluläre Lokalisation, Heterodimerisierung sowie durch Licht, Phosphorylierung und Ubiquitinierung regulierte Abbauprozesse zählen. Besondere Bedeutung kommt dabei der spezifischen Interaktion von Uhrenproteinen untereinander zu. Die Kenntnis über die dreidimensionale Struktur der Uhrenproteine ist eine Voraussetzung, um die molekularen Mechanismen der inneren biologischen Uhr zu verstehen. In der vorliegenden Arbeit wurde deshalb die dreidimensionale Struktur des Uhrenproteins PERIOD aus dem Modellorganismus Drosophila melanogaster (Fruchtfliege) bestimmt. Anhand dieser wurden Punktmutanten erzeugt und charakterisiert um den einzelnen Aminosäuren bzw. Bereichen im Protein Funktionen zuzuordnen. Damit war es möglich, die Modelle, die die circadiane Uhr beschreiben, zu überprüfen bzw. dahingehend zu modifizieren, dass diese mit der Struktur im Einklang standen
