Pannexin1 gehört mit den Connexinen und Innexinen zur Gap junction-Proteinfamilie. Pannexin1 und Connexine weisen keine Sequenzhomologie auf, dennoch gleichen sich Sekundärstruktur und Aufbau. Da Connexine durch posttranslationale Phosphorylierung funktionell modifiziert werden und Pannexin1 ebenfalls ein Phosphoprotein ist, wurde untersucht, ob auch Pannexin1 durch Phosphorylierung reguliert wird. Mittels gezielter Mutagenese wurden potentielle Phosphorylierungstellen in Pannexin1 mutiert, mit eukaryotischen Expressionsvektoren in N2A-Zellen exprimiert und anhand von Western Blot-Analysen, konfokaler Fluoreszenzmikroskopie, sowie elektrophysiologisch untersucht. Mutationen einzelner Aminosäuren im Amino- und Carboxy-Terminus führen zur Ausbildung eines Kanals mit erhöhter Aktivität. Die veränderten Kanaleigenschaften durch die Mutation im Amino-Terminus sind auf strukturelle Veränderungen des Kanals zurückzuführen, die im Carboxy-Terminus auf geänderte Phosphorylierung
