Im U12-abhängigen Spleißosom interagieren die Ribonukleoproteine (snRNPs) U11 und U12 in Form eines di-Partikels mit der prä-mRNA, wobei die Erkennung und die Paarung der Spleißstellen simultan erfolgen. Die vorliegende Arbeit liefert wichtige Einblicke in die Bildung und die Architektur des humanen U11/U12 di-Partikels. So konnte gezeigt werden, dass das U11/U12-65K Protein über das C-terminale RNA-Erkennungsmotiv direkt an die 3'-Hälfte der U12 snRNA bindet. In diesem Kontext wird ein alternatives Modell zur Sekundärstruktur der U12 snRNA bezüglich der 3'-Hälfte vorgestellt. Über den Aminoterminus interagiert das 65K Protein mit dem U11-assoziierten 59K Protein. Aufgrund dieser dualen Bindungsaktivität stellt das 65K Protein vermutlich eine Hauptkomponente der molekularen Brücke dar, welche zur Paarung der Spleißstellen von U12-Introns führt. Darüber hinaus beschreibt diese Arbeit neue Erkenntnisse bezüglich der evolutionären Beziehung zwischen den U2- und U12-abhängigen Spleißosomen
