In this thesis the three dimensional solution strucutre of the RbfA protein from Thermotoga maritima was solved using multidimensional heteronuclear NMR spectroscopy. The RbfA protein binds to the helix I region of the 16S rRNA. To gain insights into the binding mode of RbfA to its target, a second RbfA construct from Helicobacter pylori was used. Comparison of the RbfA proteins with the published structure of RbfA from Escherichia coli, led to studies concerning the differences between proteins from thermophile and mesophile systems. In the second part of this thesis the native binding motive of the RbfA protein was identified. The RbfA protein binds to an alternate helix fold within the pre-sequence of the immature 16S rRNA.In der vorliegenden Dissertationsschrift wurde die Raumstruktur eines 120 Aminosäure langen Proteins mittels mehrdimensionaler, heteronuklearer NMR-Spektroskopie bestimmt. Es handelt sich dabei um das Kälteschockprotein ribosomal binding factor A aus Thermotoga maritima. Das RbfA Protein bindet and die Helix I Region der 16S rRNA. Um den Bindungsmodus zwischen RbfA und der 16S rRNA näher zu untersuchen wurde ein zweites Konstrukt von RbfA aus Helicobacter pylori verwendet. Durch den Vergleich mit der schon bekannten Struktur des RbfA Proteins aus Escherichia coli wurden Untersuchungen über die Unterschiede zwischen mesophilen und thermophilen Proteinen durchgeführt. Im zweiten Teil der Arbeit wurde der RNA Ligand für das RbfA Protein identifiziert. Die native Bindungsstelle des RbfA Proteins ist eine alternative Helixfaltung in der Prä-Sequenz der unreifen 16S rRNA
