Application of gauge symmetry and soliton theory on folded proteins

Abstract

Le but de cette thèse est d’étudier profondément le repliement des protéines, au moyendes concepts d’invariance de jauge et d’universalité. La structure de jauge émerge del’équation de Frenet qui est utilisée pour décrire la forme de la chaîne principale de laprotéine. Le principe d’invariance de jauge conduit à une fonctionnelle d’énergieeffective pour une protéine, développée dans le but d’extraire les propriétésuniverselles des protéines repliées durant la phase d’effondrement, et qui estcaractérisée par la loi d’échelle du rayon de giration au niveau tertiaire de la structureprotéique. Dans cette thèse, on étudie l’existence d’une large universalité au niveausecondaire de la structure protéique. La fonctionnelle d’énergie invariante de jaugealliée à l’équation de Frenet discrète conduit à une solution solitonique, identifiéecomme un motif hélice-boucle-hélice dans la protéine.The purpose of this thesis is to investigate protein folding, by means of the general concepts of gauge invariance and universality. The gauge structure emerges in the Frenet equation which is utilized to describe the shape of protein backbone. The gauge invariance principle leads us an effective energy functional for a protein, which bas been found to catch the universal properties of folded proteins in their collapse phase,characterized by the scaling law of gyration radius on the tertiary level of proteinstructure. In this thesis, the existence of wide universality on the secondary level of protein structure is investigated. The synthesis of the gauge-invariant energy functional with the discrete Frenet equation leads to a soliton solution, which is identified as the helix-loop-helix motif in protein