La espectrometría de masas (EM) es una técnica analítica usada actualmente para el
análisis de macromoléculas biológicas que nos permite determinar el peso molecular y
la estructura química de éstas. Un espectrómetro de masas tiene tres componentes
fundamentales que son la fuente de ionización, el analizador de masas y el detector. En
un espectrómetro de masas se convierte a las moléculas en iones gaseosos que luego
son diferenciados en el analizador en función de su relación masa/carga (m/z) y, por
último, estos iones pasan al detector. Posteriormente, mediante un sistema informático
obtenemos la representación gráfica de estos iones frente a su abundancia relativa, que
es lo que denominamos el espectro de masas. Las dos técnicas de ionización más
utilizadas en la actualidad para el estudio de macromoléculas son la ionización por
electrospray (ESI) y la desorción/ionización por láser asistida por una matriz (MALDI),
obteniéndose iones multicargados mediante la técnica ESI e iones monocargados
mediante la técnica MALDI. Los principales analizadores más utilizados en dichos análisis
son cuadrupolo (Q), Orbitrap, tiempo de vuelo (TOF) y la combinación Q-TOF. La técnica
de ionización MALDI suele usarse asociado a un analizador TOF.
Antes de que existieran estos métodos de ionización extremadamente suaves en EM,
las proteínas se analizaban mediante métodos químicos de degradación como, por
ejemplo, la degradación de Edman. Fue a partir de los años 90 cuando se empieza a
utilizar la EM en el estudio de las proteínas y, a partir de ahí, surge la proteómica que se
ocupa del estudio de las proteínas. La EM presenta actualmente múltiples aplicaciones,
siendo una de las más novedosas la del Proyecto del Proteoma Humano.Universidad de Sevilla. Grado en Farmaci
