α-Gulcosidase (EC 3.2.1.20) has been purified 2,500-fold taro (Colocasia esculanta Shott) tuber by a procedure incluting fractionation with ammonium sulfate and ethyl alcohl, CM-cellulofine column chromatography, and preparative disc gel electrophoresis. The enzyme readily hydrolyzed maltose, nigerose, malto-oligosaccharides, and soluble starch. However, the enzyme hydrolyzed isomaltose only very weakly. The Km values of the enzyme for maltohexaose and soluble starch were lower than that for maltose.里芋塊茎を破砕し、その抽出液からα－グルコシダーゼを硫安分画、エチルアルコール分画、CM－セルロファインカラムトグラフィー、調製用ディスク電気泳動により約2,500倍に精製した。本酵素はニゲロースに対してはマルトースと同程度に作用したが、イソマルトースに対する作用は非常に弱く、トレハロースにはまったく作用しなかった。本酵素は少糖類や多糖類にもよく作用し、マルトヘキサオースや可溶性澱粉に対してはマルトースと同程度の相対速度比と、むしろ低めのKm値を示した。このことから本酵素が生体内で澱粉分解に密接に関わっていることが推測された
