International audienceProteins are involved in many essential cellular processes of living organisms. Proteins form macro complexes joining themselves to other proteins to carry out these processes. Therefore, to know the 3D structures of such complexes is of biomedical interest. Protein­protein docking algorithms aim to predict how two proteins interact with each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: (1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing the interaction energy at each position to find the minimum energy (= the best solution). Obtaining the interaction energy is a computationally expensive task. We are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarse­grained force­field [1] and using a quaternion Pi-­ball representation to accelerate the search of the 3D rotational space

Chauvot de Beauchêne, Isaure

Ritchie, David

Ruiz­ Echartea, Maria,

International audienceProteins are involved in many essential cellular processes of living organisms. Proteins form macro complexes joining themselves to other proteins to carry out these processes. Therefore, to know the 3D structures of such complexes is of biomedical interest. Proteinprotein docking algorithms aim to predict how two proteins interact with each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: (1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing the interaction energy at each position to find the minimum energy (= the best solution). Obtaining the interaction energy is a computationally expensive task. We are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarsegrained forcefield [1] and using a quaternion ball representation to accelerate the search of the 3D rotational space

Ruiz-Echartea, Maria-Elisa

INRIA a CCSD electronic archive server

HAL Id: hal-02392106https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02392106Submitted on 3 Dec 2019HAL is a multi-disciplinary open accessarchive for the deposit and dissemination of sci-entific research documents, whether they are pub-lished or not. The documents may come fromteaching and research institutions in France orabroad, or from public or private research centers.L’archive ouverte pluridisciplinaire HAL, estdestinée au dépôt et à la diffusion de documentsscientifiques de niveau recherche, publiés ou non,émanant des établissements d’enseignement et derecherche français ou étrangers, des laboratoirespublics ou privés.EROS: A Protein Docking Algorithm Using aQuaternion pi- Ball Representation for Exhaustive andAccelerated Exploration of 3D Rotational SpaceMaria-Elisa Ruiz-Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David RitchieTo cite this version:Maria-Elisa Ruiz-Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David Ritchie. EROS: A Protein DockingAlgorithm Using a Quaternion pi- Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of3D Rotational Space. GGMM (groupe de graphisme et modélisation moléculaire ), Apr 2019, Nice,France. ￿hal-02392106￿  ReferencesEROS: A Protein Docking Algorithm Using a Quaternion -Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of 3D Rotational Space Maria Elisa Ruiz­Echartea[1], Isaure Chauvot de Beauchêne[1], David W Ritchie [1]1. Université de Lorraine, CNRS, Inria, LORIA, F­54000 Nancy, FranceProteins  are  involved  in  many  essential  cellular  processes  of  living  organisms. Proteins  form  macro  complexes    joining  themselves  to  other  proteins  to  carry  out these  processes.  Therefore,  to  know  the  3D  structures  of  such  complexes  is  of biomedical interest.Protein­protein  docking  algorithms  aim  to  predict  how  two  proteins  interact  with each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: (1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing the  interaction  energy  at  each  position  to  find  the  minimum  energy  (=  the  best solution). Obtaining  the  interaction energy  is a computationally expensive task. We are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarse­grained force­field [1] and  using  a  quaternion  ­ball  representation  to  accelerate  the  search  of  the  3D rotational space.Maria Elisa Ruiz Echartea is supported by a   doctoral  bursary  (CORDI­S)  from  Inria Nancy Grand Est.Acknowledgements 3. Divide and Conquer 1. Zacharias, M.  Protein Science, 12, 1271­1282 (2003).( ,  ,  )α β γBased on a preliminary study, we found that a large number of interfaces contain at least one pair of atoms at almost their optimal distance according to an empirical force field. Therefore, our idea is to perform a series of restricted docking searches in which a pair of surface beads from each protein is placed  at the coordinate origin (see Fig. 4).        2πThe 3D rotational space  is represented by a p­ball contained  inside a cube. Any point within  the  ­ball  may  be  mapped  to  an  Euler  rotation  defined  by  the  three  Euler πrotation  angles,  ( ,  ,  ).  Points  within  the  ­ball  may  be  represented  as  a  unit α β γ πquaternion, Q = (cos( /2), sin( /2)u), where u is a unit vector from the origin. θ θA series of sample rotations is generated by dividing the cube containing the  ­ball into π8 sub­cubes, and recursively sub­dividing each such cube  into 8 smaller  cubes until a given  threshold  cube  dimension  is  reached.  Each  cell  contains  a  subspace  of  similar rotations of the rotations space, since they are near each other. 2.The Quaternion π-BallConclusions1. IntroductionThe set of all possible sample rotations from the  ­ball cube centres π Rc and their radii  may be collected as a set of nodes in a 3D “search tree” data structure. Each node can be tested to know if such subspace leads to forbidden orientations (i.e. leading to atomic clashes). If yes, the node leads to a forbidden orientation so it is labeled along with its descendants  as forbidden.  4. Application to Protein Docking  Input The docking process OutputFig 1. The  ­ball representation.πFig  2.  a)  Tree  structure  representing  the  cells  of  the  ­ballπ   and  the  ­ball  with  some  shadow  areas  representing  the πforbidden rotations.RANK 26    RMSD 7.30RANK 1    RMSD 4.50 RANK 8     RMSD 8.28 RANK 6    RMSD 3.13 RANK 17    RMSD 7.72 RANK 30   RMSD 6.94 RANK 23  RMSD 8.68The rotational space can be labeled in order to identify unfavorable rotations before computing any  energy.  Thus,  the  labeled  ­ball  can  be  used  as  a  rotational  map  avoiding  to  compute πenergies using at useless rotations. Therefore, the exploration of the rotational space is done is an efficient way. The exploration  is exhaustive since  the complete rotational space  is analyzed and labeled.    Protein AProtein BProtein Complex A­BForbiddendLevel 4  d  2 .  . .  .  .  ..  . .   .Level 1­Root d 2Level 2  d  2Level 3  d  2                                                    LbRaFig 5. Two beads aligned to find if they are clashing.                                                  The Root­Mean­Square Deviation (RMSD) is a measure of the average distance between the atoms of two superimposed proteins. In practice, to evaluate the efficiency of a docking algorithm,  the RMSD is used to evaluate the difference between a calculated and an experimentally determined 3D structure. Above, we show the rank and RMSD of some of the solutions found by our algorithm.Fig  3.  ATTRACT  force  field  describing  the interaction energy for a given pair of beads.Fig  4.  Example  of  an  initial  starting  position  for  a 3D rotational search.Ligand Bead Receptor BeadLigand Mass CentreReceptor Mass CentreOptimal distance Then,  the  tree  is  walked  to  label  as  forbidden  those  rotations  of  the  search  space  that  intersect  some orientation  of  the  list.  If  a  bead  comes  close  enough  to  receptor  bead  a  to  always  give  a  clash,  then  that rotation and all the rotations in the cube's descendants are labeled as forbidden (see Fig. 6).In the last stage, the tree is walked to compute energies in order to find the best solutions. The  ­ball is used πas  a  rotational  map.  Therefore,  millions  of  trial  rotations  are  discarded  and  the  rotational  search  space  is pruned to achieve an improvement in efficiency. In our experiments we use a minimum cell radius of 7.5 degrees, which divides the  ­ballπ   into 299,593 cells. We  observe  that  about  96%  of  these  are  forbidden,  leaving  only  4%  of  the  search  space  where  interaction energies have to be computed.  In order to detect the bead pairs that can lead to steric clashes upon ligand rotation, we compute the differences between the distances. Thus, for all (a, b) in (Receptor, Ligand):If |Ra − Lb | > σab, where σab is the clashing distance for atom types a and b, see Fig. 3 and 5,    then beads a and b will never clashelse      we have to examine in more detail if the beads might overlap or not (see Fig. 5 and 6). = rMinResults                             Rc .Lb Rs .LbabβLb ∆sω Rc .Lb Rs .LbabβLb ∆sωCase  1)    <    ­  ∆s    =>  Every  rotation ω βwithin cube s cause a steric clash.  Case 2)   >   + ∆s  => No rotation within ω βcube s can cause a steric clash.Fig 6. Possible cases when a rotation moves a bead.2πSub­division 1Sub­division Neeeee

EROS: A Protein Docking Algorithm Using a Quaternion pi- Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of 3D Rotational Space

International audienceProteins are involved in many essential cellular processes of living organisms. Proteins form macro complexes joining themselves to other proteins to carry out these processes. Therefore, to know the 3D structures of such complexes is of biomedical interest. Proteinprotein docking algorithms aim to predict how two proteins interact with each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: (1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing the interaction energy at each position to find the minimum energy (= the best solution). Obtaining the interaction energy is a computationally expensive task. We are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarsegrained forcefield [1] and using a quaternion ball representation to accelerate the search of the 3D rotational space

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EROS: A Protein Docking Algorithm Using a
Quaternion pi- Ball Representation for Exhaustive and
Accelerated Exploration of 3D Rotational Space
Maria-Elisa Ruiz-Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David Ritchie
To cite this version:
Maria-Elisa Ruiz-Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David Ritchie. EROS: A Protein Docking
Algorithm Using a Quaternion pi- Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of
3D Rotational Space. GGMM (groupe de graphisme et modélisation moléculaire ), Apr 2019, Nice,
France. ￿hal-02392106￿
  
References
EROS: A Protein Docking Algorithm Using a Quaternion -
Ball Representation for Exhaustive and Accelerated 
Exploration of 3D Rotational Space 
Maria Elisa Ruiz­Echartea[1], Isaure Chauvot de Beauchêne[1], David W Ritchie [1]
1. Université de Lorraine, CNRS, Inria, LORIA, F­54000 Nancy, France
Proteins  are  involved  in  many  essential  cellular  processes  of  living  organisms. 
Proteins  form  macro  complexes    joining  themselves  to  other  proteins  to  carry  out 
these  processes.  Therefore,  to  know  the  3D  structures  of  such  complexes  is  of 
biomedical interest.
Protein­protein  docking  algorithms  aim  to  predict  how  two  proteins  interact  with 
each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: 
(1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing 
the  interaction  energy  at  each  position  to  find  the  minimum  energy  (=  the  best 
solution). Obtaining  the  interaction energy  is a computationally expensive task. We 
are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarse­grained force­field [1] 
and  using  a  quaternion  ­ball  representation  to  accelerate  the  search  of  the  3D 
rotational space.
Maria Elisa Ruiz Echartea is supported by a 
  doctoral  bursary  (CORDI­S)  from  Inria 
Nancy Grand Est.
Acknowledgements
 3. Divide and Conquer 
1. Zacharias, M.  Protein Science, 12, 1271­1282 (2003).
( ,  ,  )α β γ
Based on a preliminary study, we found that a large number of interfaces contain at least one pair of atoms at almost their optimal distance according to an empirical force field. Therefore, our idea is to perform a 
series of restricted docking searches in which a pair of surface beads from each protein is placed  at the coordinate origin (see Fig. 4).
 
       
2π
The 3D rotational space  is represented by a p­ball contained  inside a cube. Any point 
within  the  ­ball  may  be  mapped  to  an  Euler  rotation  defined  by  the  three  Euler π
rotation  angles,  ( ,  ,  ).  Points  within  the  ­ball  may  be  represented  as  a  unit α β γ π
quaternion, Q = (cos( /2), sin( /2)u), where u is a unit vector from the origin. θ θ
A series of sample rotations is generated by dividing the cube containing the  ­ball into π
8 sub­cubes, and recursively sub­dividing each such cube  into 8 smaller  cubes until a 
given  threshold  cube  dimension  is  reached.  Each  cell  contains  a  subspace  of  similar 
rotations of the rotations space, since they are near each other. 
2.The Quaternion π-Ball
Conclusions
1. Introduction
The set of all possible sample rotations from the  ­ball cube centres π Rc and their radii  may be collected as a set of nodes 
in a 3D “search tree” data structure.
 
Each node can be tested to know if such subspace leads to forbidden orientations (i.e. leading to atomic clashes). If yes, 
the node leads to a forbidden orientation so it is labeled along with its descendants  as forbidden. 
 4. Application to Protein Docking  
Input The docking process Output
Fig 1. The  ­ball representation.π
Fig  2.  a)  Tree  structure  representing  the  cells  of  the  ­ballπ   and  the  ­ball  with  some  shadow  areas  representing  the π
forbidden rotations.
RANK 26    RMSD 7.30RANK 1    RMSD 4.50 RANK 8     RMSD 8.28 RANK 6    RMSD 3.13 RANK 17    RMSD 7.72 RANK 30   RMSD 6.94 RANK 23  RMSD 8.68
The rotational space can be labeled in order to identify unfavorable rotations before computing 
any  energy.  Thus,  the  labeled  ­ball  can  be  used  as  a  rotational  map  avoiding  to  compute π
energies using at useless rotations. Therefore, the exploration of the rotational space is done is 
an efficient way. The exploration  is exhaustive since  the complete rotational space  is analyzed 
and labeled.    
Protein A
Protein B
Protein Complex A­B
Forbidden
d
Level 4 
 d  2
 .  .
 .  .  .  .
.  . .   .
Level 1­Root
 d 2
Level 2 
 d  2
Level 3 
 d  2
                                                  
 
 
Lb
Ra
Fig 5. Two beads aligned to find 
if they are clashing.
                                                  
The Root­Mean­Square Deviation (RMSD) is a measure of the average distance between the atoms of two superimposed proteins. In practice, to evaluate the efficiency of a docking algorithm,  the RMSD is used to 
evaluate the difference between a calculated and an experimentally determined 3D structure. Above, we show the rank and RMSD of some of the solutions found by our algorithm.
Fig  3.  ATTRACT  force  field  describing  the 
interaction energy for a given pair of beads.
Fig  4.  Example  of  an  initial  starting  position  for  a 
3D rotational search.
Ligand Bead 
Receptor Bead
Ligand 
Mass Centre
Receptor 
Mass Centre
Optimal 
distance 
Then,  the  tree  is  walked  to  label  as  forbidden  those  rotations  of  the  search  space  that  intersect  some 
orientation  of  the  list.  If  a  bead  comes  close  enough  to  receptor  bead  a  to  always  give  a  clash,  then  that 
rotation and all the rotations in the cube's descendants are labeled as forbidden (see Fig. 6).
In the last stage, the tree is walked to compute energies in order to find the best solutions. The  ­ball is used π
as  a  rotational map.  Therefore, millions  of  trial  rotations  are  discarded  and  the  rotational  search  space  is 
pruned to achieve an improvement in efficiency. 
In our experiments we use a minimum cell radius of 7.5 degrees, which divides the  ­ballπ   into 299,593 cells. 
We  observe  that  about  96%  of  these  are  forbidden,  leaving  only  4%  of  the  search  space where  interaction 
energies have to be computed.  
In order to detect the bead pairs that can lead to steric clashes 
upon ligand rotation, we compute the differences between the 
distances. Thus, for all (a, b) in (Receptor, Ligand):
If |Ra − Lb | > σab, where σab is the clashing distance for 
atom types a and b, see Fig. 3 and 5,
    then beads a and b will never clash
else
      we have to examine in more detail if the beads might 
overlap or not (see Fig. 5 and 6).
 = rMin
Results
                            
 Rc .Lb
 Rs .Lb
abβ
Lb
 ∆s
ω
 Rc .Lb
 Rs .Lb
abβ
Lb
 ∆sω
Case  1)    <    ­  ∆s    =>  Every  rotation ω β
within cube s cause a steric clash. 
 
Case 2)   >   + ∆s  => No rotation within ω β
cube s can cause a steric clash.
Fig 6. Possible 
cases when a 
rotation moves 
a bead.
2π
Sub­division 1Sub­division N
e
e
e
e
e


English

Ruiz­ Echartea, Maria, Elisa

HAL Id: hal-01929546https://hal.inria.fr/hal-01929546Submitted on 21 Nov 2018HAL is a multi-disciplinary open accessarchive for the deposit and dissemination of sci-entific research documents, whether they are pub-lished or not. The documents may come fromteaching and research institutions in France orabroad, or from public or private research centers.L’archive ouverte pluridisciplinaire HAL, estdestinée au dépôt et à la diffusion de documentsscientifiques de niveau recherche, publiés ou non,émanant des établissements d’enseignement et derecherche français ou étrangers, des laboratoirespublics ou privés.EROS: A Protein Docking Algorithm Using aQuaternion Pi-Ball Representation for Exhaustive andAccelerated Exploration of 3D Rotational SpaceMaria Ruiz Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David RitchieTo cite this version:Maria Ruiz Echartea, Isaure Chauvot de Beauchêne, David Ritchie. EROS: A Protein Docking Algo-rithm Using a Quaternion Pi-Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of 3DRotational Space. APIL 2018 - Journée d’automne de l’Ecole Doctorale IAEM-Lorraine, Nov 2018,Nancy, France. ￿hal-01929546￿  ReferencesEROS: A Protein Docking Algorithm Using a Quaternion -Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of 3D Rotational Space Maria Elisa Ruiz­Echartea[1], Isaure Chauvot de Beauchêne[1], David W Ritchie [1]1. Université de Lorraine, CNRS, Inria, LORIA, F­54000 Nancy, FranceProteins  are  involved  in  many  essential  cellular  processes  of  living  organisms. Proteins  form  macro  complexes    joining  themselves  to  other  proteins  to  carry  out these  processes.  Therefore,  to  know  the  3D  structures  of  such  complexes  is  of biomedical interest.Protein­protein  docking  algorithms  aim  to  predict  how  two  proteins  interact  with each other to form a 3D complex. Docking algorithms need to fulfill two main tasks: (1) sampling all the possible relative positions of the two proteins and (2) computing the  interaction  energy  at  each  position  to  find  the  minimum  energy  (=  the  best solution). Obtaining  the  interaction energy  is a computationally expensive task. We are developing a new algorithm based on the ATTRACT coarse­grained force­field [1] and  using  a  quaternion  ­ball  representation  to  accelerate  the  search  of  the  3D rotational space.Maria Elisa Ruiz Echartea is supported by a   doctoral  bursary  (CORDI­S)  from  Inria Nancy Grand Est.Acknowledgements 3. Divide and Conquer 1. Zacharias, M.  Protein Science, 12, 1271­1282 (2003).( ,  ,  )α β γBased on a preliminary study, we found that a  large number of protein interfaces contain at  least one pair of atoms at almost their optimal distance according to an empirical  force  field. Therefore, our idea is to perform a series of restricted docking searches in which a pair of surface beads from each protein is placed  at the coordinate origin (see Fig. 4).        2πThe 3D rotational space  is represented by a  ­ball contained inside a cube. Any point πwithin  the  ­ball  may  be  mapped  to  an  Euler  rotation  defined  by  the  three  Euler πrotation  angles,  ( ,  ,  ).  Points  within  the  ­ball  may  be  represented  as  a  unit α β γ πquaternion, Q = (cos( /2), sin( /2)u), where u is a unit vector from the origin. θ θA series of sample rotations is generated by dividing the cube containing the  ­ball into π8 sub­cubes, and recursively sub­dividing each such cube  into 8 smaller  cubes until a given  threshold  cube  dimension  is  reached.  Each  cell  contains  a  subspace  of  similar rotations of the rotations space, since they are near each other. 2.The Quaternion π-BallConclusions1. IntroductionThe set of all possible sample rotations from the  ­ball cube centres π Rc and their radii  may be collected as a set of nodes in a 3D “search tree” data structure. Each node can be tested to know if such subspace leads to forbidden orientations (i.e. leading to atomic clashes). If yes, the node leads to a forbidden orientation so it is labeled along with its descendants  as forbidden.  4. Application to Protein Docking  Input The docking process OutputFig 1. The  ­ball representation.πFig  2.  a)  Tree  structure  representing  the  cells  of  the  ­ballπ   and  the  ­ball  with  some  shadow  areas  representing  the πforbidden rotations.RANK 26    RMSD 7.30RANK 1    RMSD 4.50 RANK 8     RMSD 8.28 RANK 6    RMSD 3.13 RANK 17    RMSD 7.72 RANK 30   RMSD 6.94 RANK 23  RMSD 8.68The rotational space can be labeled in order to identify unfavorable rotations before computing any  energy.  Thus,  the  labeled  ­ball  can  be  used  as  a  rotational  map  avoiding  to  compute πenergies  at  useless  rotations.  Therefore,  the  exploration  of  the  rotational  space  is  done  is  an efficient way. The exploration is exhaustive since the complete rotational space is analyzed and labeled. Protein AProtein BProtein Complex A­BForbiddendLevel 4  d  2 .  . .  .  .  ..  . .   .Level 1­Root d 2Level 2  d  2Level 3  d  2                                                    LbRaFig 5. Two beads aligned to find if they are clashing.                                                  The Root­Mean­Square Deviation (RMSD) is a measure of the average distance between the atoms of two superimposed proteins. In practice, to evaluate the efficiency of a docking algorithm,  the RMSD is used to evaluate the difference between a calculated and an experimentally determined 3D structure. Above, we show the rank and RMSD of some of the solutions found by our algorithm.Fig  3.  ATTRACT  force  field  describing  the interaction energy for a given pair of beads.Fig  4.  Example  of  an  initial  starting  position  for  a 3D rotational search.Ligand Bead Receptor BeadLigand Mass CentreReceptor Mass CentreOptimal distance Then,  the  tree  is  walked  to  label  as  forbidden  those  rotations  of  the  search  space  that  intersect  some orientation  of  the  list.  If  a  bead  comes  close  enough  to  receptor  bead  a  to  always  give  a  clash,  then  that rotation and all the rotations in the cube's descendants are labeled as forbidden (see Fig. 6).In the last stage, the tree is walked to compute energies in order to find the best solutions. The  ­ball is used πas a rotational map. Therefore, many trial rotations are discarded and the rotational search space is pruned to achieve an improvement in efficiency. In our experiments we use a minimum cell radius of 7.5 degrees, which divides the  ­ballπ   into 299,593 cells. We  observe  that  about  96%  of  these  are  forbidden,  leaving  only  4%  of  the  search  space  where  interaction energies have to be computed.  In order to detect the bead pairs that can lead to steric clashes upon ligand rotation, we compute the differences between the distances. Thus, for all (a, b) in (Receptor, Ligand):If |Ra − Lb | > σab, where σab is the clashing distance for atom types a and b, see Fig. 3 and 5,    then beads a and b will never clashelse      we have to examine in more detail if the beads might overlap or not (see Fig. 5 and 6). = rMinResults                             Rc .Lb Rs .LbabβLb ∆sω Rc .Lb Rs .LbabβLb ∆sωCase  1)    <    ­  ∆s    =>  Every  rotation ω βwithin cube s cause a steric clash.  Case 2)   >   + ∆s  => No rotation within ω βcube s can cause a steric clash.Fig 6. Possible cases when a rotation moves a bead.2πSub­division 1Sub­division Neeeee

EROS: A Protein Docking Algorithm Using a Quaternion Pi-Ball Representation for Exhaustive and Accelerated Exploration of 3D Rotational Space

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