Der Glutamattransporter GLT-1 ist ein Transmembranprotein, das im ZNS überwiegend in Astrozyten lokalisiert ist. Seine Funktion als hochaffiner, Na+-abhängiger Transporter besteht in der Entfernung des Neurotansmitters Glutamat aus dem synaptischen Spalt. Dies ermöglicht eine getreue Signalweiterleitung und die Vermeidung von exzitatorischer Schädigung. Von den Glutamattransportern GLT-1 und den fluoreszierenden GLT-1 wie auch GLAST-1 und EAAC1, die am N-Terminus mit dem fluoreszierenden Polypeptid EGFP fusioniert sind, sind Konstrukte für die heterologe Expression in Xenopus laevis Oozyten und HEK293 Zellen (human embryonic kidney) erstellt worden. Die Untersuchungen dieser Arbeit belegen, daß GLT-1 als auch das Fusionsprotein während des Zell-targeting korrekt prozessiert und funktionell in die Plasmamembran eingebaut werden. Deshalb wurden die Konstrukte zur Charakterisierung von GLT-1 in Neurotransmitter Aufnahmestudien in GLT-1 transfizierten Xenopus laevis Oozyten und HEK293 Zellen mit radioaktiv markiertem L-[14C]-Glutamat, als auch in elektrophysiologischen whole-cell voltage- und patch-clamp Experimenten angewandt. Die Ionenspezifität für Na+-Ionen, KM-Werte von Glutamat und Na+-Ionen, die Kinetik der Glutamataufnahme und verschiedene Inhibitoren des GLT-1 Transporters wurden ermittelt. Die vorliegende Arbeit beschreibt zusätzlich den Einfluß von extrazellulären Ca2+-Ionen auf den Transport von Glutamat. Im Gegensatz zu Na+ wird Ca2+ nicht von GLT-1 transportiert, Ca2+-Ionen beeinflussen aber den Transport von L-Glutamat. Diese Beobachtungen erweitern unsere Kenntnisse über den Effekt von intrazellulärem Ca2+ hinaus auf die GluT Familie. Strukturanaloge Substrate des natürlichen Neurotransmitters Glutamat sind genauer klassifiziert worden. Zusätzlich zur endständigen geladenen Carboxylgruppe oder der SH-Gruppe in Liganden, konnte die essentielle Bedeutung der Aminogruppe in -Position � wie in L--Aminoadipat � für die Bindung des Liganden bewiesen werden. Ungeladene Aminosäuren oder -Aminosäuren, wie L--Aminoadipat, zeigen dagegen keinen Einfluß auf den Transport von L-Glutamat. Es wurde gezeigt, daß GLT-1, ähnlich wie GLAST-1, L-Aspartat transportieren kann
