A fin de poder llevar a cabo las distintas funciones biológicas, es esencial que las proteínas conserven su conformación nativa. Algunas proteínas son estructuralmente inestables, y entonces pequeños cambios en el microambiente en el que se encuentran pueden ser clave para alterar el equilibrio hacia una conformación patológica. Las amiloidosis se caracterizan por la presencia de depósitos extracelulares de proteínas que adoptan estructura fibrilar. La apolipoproteína A-I humana no está normalmente asociada a esta patología, aunque fueron detectados agregados de la misma con la secuencia nativa en placas ateroscleróticas seniles. A pesar de ser frecuente, se conoce relativamente poco de la patogénesis y significancia de la agregación patológica de la apoA-I
