Le strutture cicliche formate da peptidi D,L-alternati
contenenti un numero pari di residui tendono a minimizzare le interazioni tra le catene laterali
orientate verso l’esterno della struttura mentre i legami ammidici sono orientati verso l’interno
perpendicolarmente al piano della struttura ciclica e rendendola idonea al trasporto di ioni. I
fattori che determinano la stabilità di queste strutture, sono la tensione dell’anello del peptide
ciclico e la natura della catena laterale
del residuo di amminoacido. Lo studio dei modelli sintetici qui presentati consente di analizzare le
conformazioni permesse della catena peptidica contenente alcune specifiche restrizioni
conformazionali
