Die Solvatisierung von Biomolekülen in hydratisierten ionischen Flüssigkeiten wurde durch Molekulardynamik-Simulation untersucht. Das betrifft vor allem Protein-Stabilität, Solvens-Dynamik und -Struktur und sogar makroskopische Eigenschaften wie die dielektrische Konstante und Viskositä̈t, die so auf atomarer Ebene erklä̈rt werden. Drei Serien von hydratisierten ionischen Flüssigkeiten (1- Ethyl-3-methylimidazolium als Kation, Trifluoromethansulfonat als Anion und Wasser) mit Wasser-Molenbrüchen zwischen 1.0 und 0.5 wurden simuliert: Eine Serie mit dem reinen Solvens, eine Serie mit dem Solvens und dem Zink-Finger Protein (PDB-Kode 5ZNF), und eine dritte Serie mit dem Solvens und Ubiquitin (PDB-Kode 1UBQ).
Es werden neue Methoden fü̈r die Auswertung von Molekulardynamik Trajektorien präsentiert, die eine quantitative Beschreibung der Solvatisierung auf atomarer Ebene erlauben: Die Parameter-freie Voronoi-Tesselierung zur Aufteilung des Raums ermöglicht es benachbarte Molekü̈e eindeutig zu identifizierenren und so einer Solvatationshülle zuzuordnen. Dadurch zeigt sich, dass sich die Kationen überproportional in der Solvatationshülle der Biomoleküle aufhalten, aber keine Prä̈ferenz fü̈r bestimmte Typen von Aminosäuren haben. Im Gegenzug bleiben die Anionen in der Nähe von positiv geladenen Aminosäuren. Die Dynamik der gesamten Solvatationshülle verlangsamt sich exponentiell im Verhältnis zum Wasser-Molenbruch. Die Translationsdiffusion verhält sich proportional zur Viskosität, entsprechend der Stokes-Einstein Formel. In Bezug auf Rotation zeigt einzig die Dynamik der molekularen Dipolmomente ein ähnliches Verhalten. Translations- und Rotationsbewegungen der Moleküle werden auch im jeweiligen Körper-fixierten Bezugssystem untersucht. Dadurch wird es möglich die molekulare Bewegung entlang und um die Achsen des Körper-fixierten Bezugsystems zu analysieren. Darü̈ber hinaus wird eine Theorie der Rotationsdiffusion präsentiert, die Winkelgeschwindigkeits-Korrelationsfunktionen in Beziehung zu mittleren quadratischen Winkeldifferenz setzt.The effects of hydrated ionic liquids on biomolecular solvation have been investigated by means of molecular dynamics simulation. This includes phe- nomena such as protein stability, solvent dynamics and structure, and even macroscopic properties like the dielectric constant and viscosity, which can be explained at atomic resolution. Three series of hydrated ionic liquids (1-ethyl- 3-methylimidazolium as cation, trifluoromethanesulfonate as anion, and water) with the water mole fraction varying between 1.0 and 0.5 were simulated: one series containing only the solvent, one the solvent and the zinc finger protein as solute (PDB-code 5ZNF), and one the solvent and ubiquitin as solute (PDB-code 1UBQ).
Novel methods for the analysis of molecular dynamics trajectories are pre- sented to describe the solvation effect in a quantitative way: The parameter-free Voronoi decomposition of space permits to unambiguously identify neighbouring molecules and solvation shells. Thus it is found that the cation predominantly populates the protein solvation shell. However, it shows no preference for any types of amino acids. In contrast, the location of the anion with its higher charge density is restricted to positively charged amino acids. The dynamics of the protein solvation shells scales exponentially with the water mole fraction. The translational diffusion scales with viscosity as expected from the Stokes- Einstein relation. From the rotational diffusion, only the dipole moment axis relaxes at times that scale with the viscosity. The translational and rotational motion is transformed into the body-fixed frame for each molecule. This allows to decompose the motion of each molecule along and about body-fixed axes. A theory of rotational diffusion is presented linking the rotational velocity autocor- relation functions to the angular displacement, analogous to the Einstein relation of translational diffusion
