<p>El fraccionamiento de mezclas de péptidos utilizando geles con gradiente de pH inmovilizado se utiliza con frecuencia como el primer paso de separación en experimentos de proteómica. Esta técnica produce un incremento tanto en el rango dinámico como en la resolución de la separación de péptidos previo al análisis por Cromatografía Líquida-Espectrometría de Masas. Los valores de punto isoeléctrico (pI) experimental obtenidos en combinación con la información de los espectros de fragmentación pueden ser utilizados para mejorar las identificaciones de péptidos. Por lo tanto, la estimación precisa del valor de pI basado en la secuencia de aminoácidos constituye un punto crítico en este tipo de experimentos. En la actualidad, el pI se estima fundamentalmente mediante modelos basados en el estado de carga de la molécula, y/o el algoritmo Cofactor. Sin embargo, ninguno de estos métodos es capaz de calcular el valor de pI de péptidos básicos con precisión. En este trabajo, presentamos un enfoque nuevo que puede mejorar la estimación del pI significativamente, mediante el uso de máquinas de soporte vectorial (SVM), un descriptor experimental de aminoácidos tomado de la base de datos AAIndex y el punto isoeléctrico predicho por un modelo basado en el estado de carga. Los resultados obtenidos en dos conjuntos de datos experimentales mostraron una alta correlación (0.96-0.98) entre valores estimados y observados de pI, con una desviación estándar de 0.32-0.36 unidades de pH.</p
