Parvovirus B19 ist der einzige bekannte humanpathogene Vertreter der Parvoviridae. Ziel der vorliegenden Arbeit war die detaillierte biophysikalische Beschreibung der Interaktion von B19 mit seinem vorgeschlagenen, zellulären Rezeptor, dem Glycospingolipid Globosid. Es wurde eine spezifische IgG-Fraktion gegen das virale Strukturprotein VP2 zum Einsatz als immobilisierender Träger für Bindungsassays hergestellt und die Präparation rekombinanter VP2-Proteinkapside optimiert. Zur Charakterisierung der B19/Globosid-Wechselwirkung wurden Bindungstests mit fluoreszenz-markierten Liposomen und 125I-markierten Kapsiden etabliert. Die direkten Testsysteme lieferten keine Hinweise auf eine spezifische Kapsid/Globosid-Interaktion. Die Ergebnisse konnten durch Biosensormessungen und kalorimetrische Untersuchungen verifiziert werden. Hämagglutinationsuntersuchungen im Rahmen dieser Arbeit bestätigten die publizierte Hemmaktivität von Globosid, zeigten aber eine vergleichbare Aktivität von Globopentaosylceramid. Dies stellt eine hohe Spezifität des Globosid-Kapsid-Kontaktes in Frage. Die Ergebnisse implizieren, daß Globosid nicht als singulärer Rezeptor für B19 agieren kann, aber vielleicht im Kontext einer Interaktion des Virus mit einem anderen Rezeptormolekül erkannt wird. Daher wurden erste Untersuchungen zur Identifizierung anderer Rezeptormoleküle in Membranproteinfraktionen von humanen Zellinien durchgeführt und die Bindung 125I-markierter Kapside an mehrere Proteine von 30 bis 100 kD Größe detektiert. Die Identität der Banden ist weitgehend unklar, wobei die Spezifität einer Interaktion mit Carboanhydrase noch überprüft werden muß. Das Kapsid von Parvovirus B19 besteht aus nur zwei Strukturproteinen. Für weitere Bindungstests und Strukturuntersuchungen wurden heterogene VP1/VP2-Partikel im Baculo/Sf9-System produziert. Durch Mutation des Promoterbereiches des bicistronischen Baculovirus konnten Mischkapside mit VP1-Anteilen von 45 bzw. 30 hergestellt werden
