CCR ist eines der bestuntersuchtesten Signaltransduktionssysteme in Bakterien. Es erlaubt Bakterien, sich an Veränderung im Vorhandensein von Kohlenstoffquellen anzupassen. Die CCR wird definiert als die Umsetzung der bevorzugten Kohlenstoffquelle, welche die Expression von Gene für die Umsetzung sekundärer Kohlenstoffquellen reprimiert. Auf der molekularen Ebene wird die CCR in B. subtilis durch den globalen Transkriptionsregulator CcpA erreicht. Wenn bevorzugte Kohlenstoffquellen wie Glukose vorhanden sind, bildet CcpA mit den phosphorylierten HPr- oder Crh- Proteinen einen Komplex. Dieser Komplex bindet an Operatorstellen der DNA, die als cre-Stellen bezeichnet werden. So werden viele Gene und Operons reprimiert, die an der Verwertung von sekundären Kohlenstoffquellen beteiligt sind. Die regulatorischen Phosphorylierungen von HPr und Crh wird durch das bifunktionale Enzym HPrK/P erreicht.In dieser Arbeit wurde die Wirkung von verschiedenen Kohlenstoffquellen auf die CCR untersucht. Für viele Kohlenstoffquellen konnte eine CcpA-abhängige Kataboliten-Repression im Reportersystem gezeigt werden. Des Weiteren konnte eine Hierarchie der Kohlenstoffquellen anhand ihres reprimierenden Potentials erstellt werden. Die verschiedenen Stärken der Repression durch die verschiedenen Kohlenstoffquellen könnten durch unterschiedliche Mengen des CcpA/Ko-Repressor-Komplexes erklärt werden. Die Mengen an CcpA und HPr ändern sich bei verschiedenen Kohlenstoffquellen nicht. Deshalb wurde das Phosphorylierungsmuster von HPr untersucht. Dazu konnte gezeigt werden, dass HPr aber nicht Crh für die Repression durch CcpA relevant ist. Deshalb wurde nur die Menge von HPr(Ser-P) in der Zelle untersucht. Stark reprimierende Kohlenstoffquellen führen zu einer hohen intrazellulären Konzentration von HPr(Ser-P). Die Särken der Katabolitenrepression lassen sich zurückführen auf die unterschiedliche Fähigkeit der Kohlenstoffquellen HPr(Ser-P) herzustellen.Bei Kohlenstoffquellen, die nur eine schwache Katabolitenrepression hervorrufen, konnten neben einer geringen Menge HPr(Ser-P) auch HPr-Proteine detektiert werden, die am Histidin phosphoryliert waren. HPr ist ebenfalls am PTS beteiligt. Das PTS kombiniert die Aufnahme von Kohlenstoffquellen mit deren Phosphorylierung. Im PTS wird das HPr-Protein durch EI am Histidinrest 15 phosphoryliert. Diese Phosphorylierung könnte die Menge an verfügbarem HPr als Substrat für die HPrK/P verringern. Deshalb wurde die Möglichkeit überprüft, ob HPr(His-P) die Phosphorylierung von HPr durch HPrK/P negativ reguliert. In einer EI-Mutante kann kein HPr(His-P) mehr gebildet werden. Trotzdem bleibt die Stärke der Katabolitenrepression in dieser Mutante bei nicht-PTS-Zuckern gleich. Daraus kann geschlossen werden, dass die Phosphorylierung von HPr am Ser46 allein durch die Aktivität von HPrK/P reguliert wird und unabhängig vom PTS ist. Die niedrigen Mengen HPr(Ser-P) bei Kohlenstoffquellen mit schwacher Katabolitenrepression resultieren aus einer geringen Kinaseaktivität der HPrK/P. Diese Hypothese wurde mit einer Mutante belegt, die eine HPrK/P-Mutation trägt, die dazu führt, dass das Enzym keine Phosphorylaseaktivität mehr besitzt. In dieser Mutante kommt es immer zur Katabolitenrepression.Es wird vermutet, dass die Aktivität der HPrK/P durch eine allosterische Regulation durch Metabolite wie FBP oder Pi erreicht wird. Deshalb wurde die FBP-Konzentration in vivo bestimmt. Mit dem meisten Zuckern ist der intrazelluläre FBP-Spiegel ausreichend hoch, um vollständige Kinaseaktivität der HPrK/P zu erreicht. Es müssen also weitere Faktoren vorhanden sein, die die Aktivität in vivo beeinflussen. Um zu überrpüfen, ob der HPr(Ser-P)-Pool durch andere Enzyme außer der HPrK/P beeinflußt wird, wurde die Rolle von PrpC untersucht. PrpC, eine Ser/Thr-Phosphatase, kann HPr(Ser-P) in M. pneumoniae dephosphorylieren. Das PrpC aus B. subtilis kann HPr(Ser-P) in vitro dephosphorylieren, aber es konnte kein Einfluß auf die Katabolitenrepression in vivo festgestellt werden.Zusammenfassend wurde in dieser Arbeit gezeigt, dass die HPrK/P eine zentrale Rolle bei der Katabolitenrepression in B. subtilis spielt. Die verschieden starken Effekte auf die Katabolitenrepression durch verschiedene Kohlenstoffquellen konnten durch einen unterschiedlichen HPr(Ser-P)-Spiegel erklärt werden. Außerdem konnte der fundamentale Unterschied im Mechanismus der Katabolitenrepression zwischen E. coli und B. subtilis weiter verdeutlicht werden. Die Aktivität des PTS ist in E. coli der ausschlaggebende Faktor für die globale sowie für die Operon-spezifische Katabolitenrepression. Ohne HPr(His-P) das EIIAglu aus E. coli unphosphoryliert und übt eine starkt Katabolitenrespression aus. In Gegensatz dazu wird die globale Katabolitenrepression in B. subtilis nicht direkt von der PTS-Aktivität beeinflußt
