Während ihrer Entwicklung haben Pflanzen mit einer hohen Vielfalt von Pathogenen zu kämpfen. Pflanzen wirken einem Pathogenbefall entgegen, indem sie abhängig vom Lebensstils des Pathogens eine entgegengesetzte Immunreaktion, Zelltod oder Zellüberleben, induzieren. In diesem Zusammenhang spielen Papain-ähnliche Cysteinproteasen (PLCPs) eine entscheidene Rolle bei der Regulation der pflanzlichen Immunantwort und der Einleitung des Zelltods. In Mais (Zea mays) konnten fünf apoplastische PLCPs (CP1A, CP1B, CP2, XCP2 und CatB) identifiziert werden, die für diesen Prozess und die Inszenierung der Salicylsäure (SA)-abhängigen Immunantwort entscheidend sind. Interessanterweise ist das Zusammenspiel von PLPCs und SA-Immunreaktionen nicht linear, sondern zeigt eine reziproke Amplifikation. Im Gegensatz zu phänotypischen Beobachtungen sind die zugrundeliegenden, biochemischen Mechanismen weitgehend unerforscht. In dieser Arbeit konnte mittels massenspektrometrischer Analysen und Bioassays ein Peptid in SA-behandelten Maisblättern identifiziert werden, dass als Zip1 (Zea mays immune signaling peptide 1) bezeichnet wurde. Zip1 induziert die Expression SA-assoziierter PR (pathogenesis-related)-Gene und aktiviert, ähnlich wie SA, apoplastische PLCPs. In vitro-Studien konnten zeigen, dass zwei der zuvor identifizierten PLCPs, CP1 und CP2, immunogene Peptidsignale aus dem Zip1-Vorläuferprotein (PROZIP1) proteolytisch freisetzen. Weiterhin bestätigen RNAseq-basierte Transkriptomanalysen, dass Zip1- und SA-behandelte Maisblätter einen Großteil ähnlicher Immunantworten auf Transkriptebene teilen, weshalb bei Zip1 von einem SA-analogen Signalpeptid gesprochen werden kann. Bemerkenswerterweise und mit den RNAseq-Daten einhergehend konnte außerdem gezeigt werden, dass Zip1 die de novo Synthese von SA induziert. Darauf aufbauend erhöht Zip1 die Suszeptibilität von Mais gegenüber dem nekrotrophen Pathogen Botrytis cinerea.
Mit der Identifizierung von Zip1, einem endogenen Maispeptid, welches von SA-ativierten PLCPs freigesetzt wird, ist das erste pflanzliche Peptidsignal charakteriseriert worden, das an der SA-abhänigen Immunantwort und dessen sequentiellen Amplifikation beteiligt ist
