Diatomeen spielen bei der globalen Kohlenstofffixierung eine maßgebliche Rolle und stellen als Hauptbestandteil des Phytoplanktons einen Großteil der marinen Biomasse dar. Wie viele andere Algengruppen, aber auch beispielsweise humanpathogene Organismen, wie der Malariaerreger P. falciparum, sind Diatomeen im Rahmen einer sekundären Endosymbiose entstanden, bei der eine Rotalge von einer eukaryoten Wirtszelle aufgenommen und zur komplexen Plastide reduziert wurde. Vergleichbar mit der Entstehung primärer Plastiden mussten in der Folge Transportmechanismen entwickelt werden, um Präproteine zurück in die Plastide über nun allerdings nicht zwei, sondern drei bzw. vier Membranen zu transportieren. Wie die Zelle dieses Problem mechanistisch gelöst hat, war lange Zeit unklar und wurde im Rahmen verschiedenster Modelle diskutiert.
2007 wurde auf theoretischer Basis postuliert, dass der Präproteintransport an der zweiten Plastidenmembran von Heterokontophyten, Haptophyten, Cryptophyten und Apikomplexen durch ein ERAD-ähnliches Transportsystem vermittelt wird.
Im Rahmen dieser Arbeit konnte diese Hypothese in der Diatomee P. tricornutum
erstmals experimentell untermauert werden. Es wurde gezeigt, dass die symbiontenspezifischen ERAD-Faktoren sDer1-1 und sDer1-2 einen oligomeren Komplex in der zweiten Plastidenmembran bilden und mit den Transitpeptiden periplastidärer Präproteine interagieren. Der sDer1-Komplex spielt dabei als potentiell kanalbildende Komponente eine zentrale Rolle des symbiontenspezifischen ERAD-ähnlichen Systems SELMA. Zusätzlich findet am sDer1-Komplex eine Unterscheidung stromaler und periplastidärer Präproteine statt. So wurde im Rahmen dieser Arbeit gezeigt, dass Transitpeptide periplastidärer nicht aber stromaler Präproteine mit den Proteinen sDer1-
1 und sDer1-2 interagieren. Untersuchungen mit mutagenisierten Transitpeptiden zeigten zudem, dass alleine die +1 Position des Transitpeptids, besetzt mit einer aromatischen bzw. nicht-aromatischen Aminosäure, für diese Unterscheidung am sDer1-Komplex kritisch ist. Mit der symbiontenspezifischen Ubiquitin-Ligase s-E3 wurde ein Kandidat für ein weiteres Schlüsselelement von SELMA identifiziert.
Im Ganzen zeigt sich damit, dass das symbiontenspezifische ERAD-Translokationssystem im Zuge der Endosymbiose von der ER-Membran in die zweite Plastidenmembran relokalisiert und zum Präproteintranslokator SELMA umfunktioniert wurde
