Kress, G.

Rehbein, Hartmut

German

Aquatic Commons

5. 
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Die durchgeführten Versuche zeigen, daß sowohl zwischen dem Fettge-
halt des untersuchten Materials und der Reproduzierbarkeit als auch 
der Genauigkeit seiner Bestimmung enge Zusammenhänge bestehen. Wäh-
rend bei Fettfischen insgesamt zufriedenstellende Ergebnisse Zu er-
warten sind, steigt mit Abnahme des Fettgehaltes nicht nur der re-
lative Meßfehler an, zusätzlich treten auf Grund der unterschiedli-
chen Effektivität der verschiedenen Extraktionslösungen methodisch 
bedingte Differenzen auf. Des weiteren hängen die Qualität und Zu sam- -
mensetzung der Fettphase von der Art der Abtrennung ab. Diese Ein-
flußgrößen sollten bei der Wahl einer Extraktionsmethode für fisch-
analytische Zwecke berücksichtigt werden. 
Die genauen Arbeitsvorschriften für die angegebenen Fettbestimmungs-
methoden können über das Institut für Biochemie und Technologie an-
gefordert werden. 
M. Manthey und W. Schreiber 
Institut für Biochemie und Technologie 
Hamburg 
Trimethylaminoxid- Demethylase- (TMAOase-) Aktivität in 
Meeresfischen: Vorkommen des Enzyms und seine Bedeutung 
für den Fischverderb 
Die Muskulatur zahlreicher mariner Fischarten enthält Trimethyl-
aminoxid (TMAO) in zum Teil beträchtlingen Mengen (Tabelle). Bei der 
Tiefkühllagerung von Filets und Farce aus Fischen der Ordnung Gadi-
formes (Dorschfische) wird aus TMAO Dimethylamin (DMA) und Formal-
dehyd (FA) gebildet. Der TMAO-Abbau ist abhängig von der Fischart, 
der Lagertemperatur und Zusätzen zur Fischfarce (1). Das Abbaupro-
dukt Formaldehyd kann durch die Reaktion mit Fischmuskeleiweiß eine 
Verschlechterung der Textur, beschreibbar als: strohig, krümelig, 
trocken, und möglicherweise auch des Nährwertes (2) bewirken. Wäh-
rend der TMAO-Zerfall in hitzebehandeltem Fischfleisch (Konserven) 
und getrockneten Fischprodukten nicht unter enzymatischer Beschleu-
nigung abläuft, wird die TMAO-Spaltung in eis- oder tiefkühlgelager-
ten Fischprodukten durch das Enzym Trimethylaminoxid - Demethylase 
(TMAOase) katalysiert (3). Diesem Enzym kommt bei zahlreichen kommer-
48 -
ziell genutzten Fischarten eine Schlüsselstellung für den Verderb 
von Gefrierfischprodukten zu. 
Tabelle 
-~ 
. 
TMAO-Geha lt T M A 0 ase - Aktivitatc) 
F i s c h art in der ) Muskel Blut Nl€re Mliz Leber Pylorus-
Muskulatura anhange 
+ + Kabeljau (Gadus morhua) 0,47 Im - + ++ ++ - + 
Wittling (Merlang;us merlan~us) 0,34 Im - + ++ NB NB NB 
--
Sehe 11 fi 5ch (Melanogrammus aeglefinus) 0,16 
Blauer Wittling (Micromesistius Eoutassou) NB b) 
Seelachs CPol1achius virens) 0,27 
Blauleng (Molva d~Eter~9ia d.) 0,49 
+ + WM - - ++ + - + 
+ + + 
-
-
++ + - -
+ 
.M - - ++ + + ++ 
+ WM - + ++ ++ + + 
-
Leng (Molva molva) NB 
Seehecht (Merluccius merluccius) 0,47 
Lumb (Brosme brosme) NB 
Grenadierfisch (Cor,z2haenoides rU8€stris) NB 
Katfisch (Anarhichas minor) 0,35 
Makrele (Scomber scombrus) 0,12 
Hering (CluEea harengus) 0,32 
Rotbarsch (Sebastes marinus) 0,50 
Schnabel barsch (Sebastes mentella) 0,77 
+ 
- NB + ++ ++ + 
+ WM - - ++ NB NB NB 
+ 
- ++ ++ ++ + ++ 
+ + 
- - ++ + - + 
+ 
F - NB - - - NB 
F NB - - - - -
+ 
F - - -i - - -
WM i - - - - - -
WM - - - - - -
-~~ 
a} Angaben in % Feuchtgewicht; F = Filet; WM = weiße Muskulatur b) NB: nicht bestimmt 
cl _ I ! I + I ++: keine I geringe I mittlere I hohe Aktivität 
Einige Eigenschaften dieses Enzym und sein Vorkommen in Organen von 
Fischen aus dem Nordost-Atlantik wurden daher untersucht. Zunächst 
konnte bestätigt werden, daß die TMAOase-Aktivität durch Sauerstoff 
gehemmt wird; so wird verständlich, daß FA und DMA aus TMAO bei der 
üblichen Eislagerung von Fischen oder Filets nur in geringem Ausmaß 
gebildet werden, aber daß bei Lagerung vakuumverpackter Proben TMAO 
erheblich schneller abgebaut wird. 
TMAOase-Aktivität konnten wir nur in Organen aus Fischen der Ordnung 
Gadiformes nachweisen (Tabelle). In folgenden Fischarten anderer Ord-
nungen konnte keine oder in Einzelfällen eine nur sehr geringe 
TMAOase-Aktivität nachgewiesenwerden: Katfisch, Makrele, Hering, Rot-
und Schnabelbarsch. Die Tabelle zeigt, daß die TMAOase in Niere und 
Milz die höchsten Aktivitätswerte aufwies, während in der Muskulatur 
nur relativ geringe Aktivitäten meßbar waren. Für die Fischverarbei-
r ! 
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b 
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tung von Bedeutung sind die TMAOase-Gehalte in Blut, die im mittleren Be-
reich lagen. Dorschfische sollten daher vor der Verarbeitung nicht nur 
zur Verbesserung der optischen Eigenschaften der Produkte, sondern 
auch zur Erhaltung einer guten Textur möglichst weitgehend ausgeblutet 
werden. Der hinreichend bekannte, schädliche Einfluß, den Reste von 
Nierengewebe in Produkten aus zerkleinertem Fischmuskel haben, läßt 
sich auf die sehr hohe TMAOase-Aktivität der Niere zurückführen. 
Am Beispiel des Roten Seehechtes (Urophycis chuss) wird deutlich,daß 
die Kenntnis der TMAOase-Aktivität einer Fischart von Nutzen bei der 
Prüfung von Lagerbedingungen und bei der Produktentwicklung sein kann: 
diese Fischart enthält auch in ihrer Muskulatur beträchtliche TMAOase-
Aktivität (3) und ist bekannt für die rasche Texturverschlechterung 
während der Gefrierlagerung. Man fand, daß während der Lagerung bei 
0 
_ 7 C Filets, die zur Verhinderung der Ranzidität Tauchbäder mit 
Erythorbat (reduzierendes Antioxidans) / Citrat passiert hatten oder 
vakuumverpackt waren, mehr DMA als die unbehandelten Kontrollen ent-
wickelten. Bei Lagerung von Rotem Seehecht unter modifizierten, CO -2
haltigen Atmosphärenin Eis wurde die Textur nach längerer Lagerzeit 
als ähnlich zäh wie bei Frostfisch beschrieben. 
Diese beiden Befunde sind durch die bereits erwähnte höhere Aktivität 
der TMAOase in einem sauerstoffarmen, reduzierenden Milieu erklärbar. 
Der negative Einfluß der TMAOase auf die Qualität von Seehechtfilet 
ließ sich dadurch verringern, daß die Fische von der Verarbeitung 5 
Tage auf Eis gelagert und dann erst filetiert und gefrostet wurden; 
die TK-Lagerung sollte unterhalb der für diesen Fisch kritischen 
o Temperatur von - 15 C durchgeführt werden. 
Zitierte Literatur 
(1.) HEBARD, C.E.; FLICK, G.J.; MARTIN, R.E.: Occurrence and signifi-
cance of trimethylamine oxide and its derivatives in fish and shell-
fish. In MARTIN, R.E.; FLICK, G.J.; HEBARD, C.E.; WARD, D.R. (eds): 
Chemistry and Biochemistry of Marine Food Products. Westport, Conn.: 
AVI Publ. Comp. 4982. p. 149-304. 
(2.) POULTER, R.G.; LAWRIE, R.A.: Studies on fish muscle protein: 
nutritional consequences of adding low concentrations of fomaldehyde 
and/or linoleic acid to cod muscle. Lebensmittel-Wiss. Technol. 12: 
47-51, 1979. 
(3.) LUNDSTROM, R.C.; CORREIA, F.F.; WILHELM, K.A.; Dimethylamine and 
formaldehyde production in minced american plaice and blackback 
flounder mixed with a red hake TMAO-ase active fraction. J.Food.Sci. 
il: 1305-1310, 1982. 
H. Rehbein und G. Kress 
Institut für Biochemie und Technologie 
Hamburg 


Trimethylaminoxid-Demethylase-(TMAOase-) Aktivität in Meeresfischen: Vorkommen des Enzyms und seine Bedeutung für den Fischverderb

http://aquaticcommons.org/5603/1/INFN_31_1_47-49_bf.pdf

Trimethylaminoxid-Demethylase-(TMAOase-) Aktivität in Meeresfischen: Vorkommen des Enzyms und seine Bedeutung für den Fischverderb

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