The suitability of the whey protein β-lactoglobulin as nanotransporter for bioactive organosulfur compounds of garlic, i.e. allicin and diallyl disulfide, was investigated. Since allicin is relatively unstable and causes an intensive smell and pungency, a delivery system is necessary to enable its enrichment in a functional food. The interactions of allicin and diallyl disulfide with β-lactoglobulin were comprehensively analyzed, the physico-chemical and organoleptic properties of β-lactoglobulin modified with allicin were evaluated and the bioavailability of the bioactive compound transported by the protein was assessed. The binding reaction was analyzed by fluorescence quenching, high performance liquid chromatography and the spectrophotometric detection of free amino and thiol groups. Allicin and diallyl disulfide were covalently bound to the free thiol group of β-lactoglobulin under alkaline conditions. The binding resulted in moderate conformational changes of the protein structure, primarily on tertiary level. According to mass spectrometric analysis of the intact and hydrolyzed protein, the binding reaction with allicin and diallyl disulfide resulted in the formation of S-allylmercaptocysteine, a stable, non-volatile, bioactive compound. Through the binding of allicin by β-lactoglobulin, the typical smell and taste of garlic was significantly reduced. The food grade production of β-lactoglobulin modified with allicin resulted in a consumable beverage that delivered physiologically relevant amounts of bioactive organosulfur compounds without significant garlic like sensory properties. A double-blind, randomized, diet-controlled cross-over study with nine healthy volunteers showed that the bioavailability of S-allylmercaptocysteine was not impaired by the incorporation in the protein chain. Conclusively, the covalent binding of allicin to β-lactoglobulin provides an innovative approach for the delivery of bioactive compounds.In der vorliegenden Arbeit wurde die Eignung des Molkenproteins β-Lactoglobulin als Nanotransporter für die bioaktiven Schwefelverbindungen Allicin und Diallyldisulfid aus Knoblauch untersucht. Allicin ist eine relativ unstabile Verbindung, die bedeutend zu dem typischen Geruch und der Schärfe von Knoblauch beiträgt. Für die Anreicherung von Allicin in einem funktionellen Lebensmittel ist daher ein Transportsystem notwendig. Die Interaktionen zwischen Allicin bzw. Diallyldisulfid und β-Lactoglobulin wurden umfangreich analysiert. Des Weiteren wurden die physiko-chemischen und organoleptischen Eigenschaften des mit Allicin modifizierten Proteins untersucht. Abschließend wurde die Bioverfügbarkeit der transportierten bioaktiven Verbindung ermittelt. Allicin und Diallyldisulfid wurden kovalent durch die freie Thiolgruppe von β-Lactoglobulin gezielt unter alkalischen Bedingungen gebunden. Die massenspektrometrische Analyse des intakten und des hydrolysierten modifizierten Proteins zeigte, dass durch die Bindung von Allicin bzw. Diallyldisulfid eine S-Allyl-Gruppe auf die freie Thiolgruppe der Cysteinseitenkette übertragen wurde, wodurch das stabile, nicht-flüchtige, bioaktive S-Allymercaptocystein entstand. Durch die Bindung von Allicin an β-Lactoglobulin wurde der Knoblauch-typische Geruch und Geschmack signifikant reduziert. Ein mit Allicin modifiziertem β-Lactoglobulin angereichertes Getränk enthielt physiologisch relevante Mengen bioaktiver Schwefelverbindungen ohne ein deutlich wahrnehmbares Knoblaucharoma aufzuweisen. Durch eine doppelt-blinde, randomisierte, Diät-kontrollierte Cross-Over-Studie mit neun gesunden Probanden wurde gezeigt, dass die Bioverfügbarkeit von S-Allylmercaptocystein durch die Integration in die Polypeptidkette von β-Lactoglobulin nicht beeinträchtigt wurde. Schlussfolgernd erwies sich die kovalente Bindung von Allicin an β-Lactoglobulin als ein innovativer Ansatz zum Transport bioaktiver Verbindungen
