Vibrational spectroscopy is a commonly used method in structural
investigations of biomolecules in the condensed phase. Vibrational modes, such
as C−O stretching vibrations (amide-I) in the range of 1700 cm−1 or N−H
bending vibrations (amide-II) at around 1500 cm−1 , are sensitive to the
three-dimensional arrangement of the atoms in the proteins. Knowledge of the
band positions makes it possible to obtain a global picture of the fundamental
conformation of the molecule. Investigations on gas-phase biomolecules allow
for an insight into the intrinsic intra-molecular interactions, which
determine the molecular structure. Many proteins possess secondary structural
elements, including for instance α-helix and β-sheet, and these motifs often
determine the structure of the entire protein. For this thesis biomolecules in
the gas phase were investigated using infrared spectroscopy, the goal being to
define band positions of significant structural characteristics in the
infrared spectrum. The amide-I band position for the various secondary
structural elements was an area of particular research interest. In the
pursuit of these research aims mass spectrometry, infrared spectroscopy, and
density functional theory methodologies were employed.Schwingungsspektroskopie ist eine gebräuchliche Methode zur Strukturaufklärung
von Biomolekülen in der kondensierten Phase. Schwingungsmoden, wie zum
Beispiel die C−O Streckschwingung (Amid-I Bande) im Bereich von 1700 cm−1 oder
die N−H Biegeschwingung (Amid-II Bande) bei 1500 cm−1 sind empfindlich auf die
dreidimensionale Anordnung der Atome in Proteinen. Die Kenntnis der
Bandenposition kann es ermöglichen, ein umfassendes Bild der zugrundeliegenden
Konformation des Moleküls zu erhalten. Untersuchungen an Biomolekülen in der
Gasphase können einen Einblick in die intrinsischen strukturbestimmenden
Wechselwirkungen des Moleküls liefern. Vielen Proteinen sind
Sekundärstrukturelemente, wie zum Beispiel die α-Helix oder das β-Faltblatt
gemein und deren Motive bestimmen häufig die Struktur des ganzen Proteins. Im
Rahmen dieser Arbeit wurden Biomoleküle in der Gasphase mittels
Infrarotspektroskopie untersucht. Das Ziel war es, strukturcharakteristische
Bandenpositionen im Infrarotspektrum, insbesondere die der Amid-I Bande, von
verschiedenen Sekundärstrukturelementen zu finden. Hierzu wurden Methoden der
Massenspektrometrie mit denen der Infrarotspektroskopie sowie der
Dichtefunktionaltheorie verbunden
