Baier, Margarete

German

Dokumentenserver der Akademie der Wissenschaften zu Göttingen

Der Biologie-Preis 2006 wurde Frau Margarete Baier, Bielefeld, für ihreherausragenden Beiträge zur Erforschung der Bedeutung der Redoxregula-tion für die Anpassung des Stoffwechsels pflanzlicher Zellen an wechselndeUmweltbedingungen verliehen.Risikomanagement in Pflanzen – Die Kontrolle der Gefährlichkeit desLebens mit Sauerstoff durch das plastidäre antioxidative SchutzsystemMargarete BaierPflanzen sind natürliche Energiewandel-systeme, die Lichtenergie in chemischeEnergie umsetzen. Die Energieumwand-lung findet in grünen Pflanzenteilen inden Chloroplasten statt. Durch Licht-einstrahlung werden die grünen Blatt-farbstoffe, die Chlorophylle, angeregt. Inder Folge gibt das ChlorophyllmolekülElektronen an Akzeptormoleküle ab. Dieso entstandene Elektronenlücke wirdbeim Zurückfallen des Chlorophylls inden Grundzustand durch die Reaktionmit Elektronendonatoren ausgeglichen.Durch Hintereinanderschalten von zweiPhotosystemen wird in der photosynthe-tischen Lichtreaktion eine Potentialdif-ferenz von 1,55 V (Richter 1998) über-wunden. Die beteiligten RedoxfaktorenMargarete Baier, Professorin für Bo-tanik an der Universität Düsseldorf,Biologie-Preisträgerin 2006liegen dicht gepackt in der photosynthetischen Membran, den sog. Thy-lakoiden. Größtenteils sind sie an Proteine gebunden, die sie in eine be-stimmte Ausrichtung bringen. Unter optimalen Bedingungen kann die ein-gestrahlte Lichtmenge so mit einer Effizienz von ca. 80 % genutzt werden.Wie bei künstlichen Energiewandlern besteht die größte Gefahr für dasSystem bei Energieüberschuß. In der Photosynthese ist dies der Fall, wennChlorophylle durch Licht angeregt werden, der metabolische Bedarf anReduktionskraft jedoch gering ist. Überschüssige Lichtenergie und Reduk-tionskraft entladen sich dann durch atypische Energieübertragung. Beson-dere Gefahr geht dabei von den angeregten Photoreaktionszentren aus. Sie224 Margarete BaierO 2.-PSIe-e-HO° + H 2OH 2O 2PSIIH 2O O 2O 2-O 2e - + 2H + e- + H +Abbildung 1: Die Reaktionskette reaktiver Sauerstoffspezies. An den Photoreaktionszen-tren (PS-I und PS-II) kann Sauerstoff zu Superoxid (O−2 ) reduziert werden, das anschlie-ßend zu Wasserstoffperoxid (H2O2) und Hydroxylradikalen (HO◦) weiterreagieren kann.haben ein Redoxpotential von unter−900 mV (Richter 1998). Die Gefähr-lichkeit ergibt sich durch die gleichzeitige Anwesenheit von Sauerstoff. Erkann durch die angeregten Photoreaktionszentren reduziert werden. Da-bei entstehen Superoxidanionen (O−2 ) (Mehler 1951), die im wässrigenMilieu der Chloroplasten weiter zu Hydroylradikalen (HO◦) und Was-serstoffperoxid (H2O2) reagieren (Abb. 1). Superoxid, Hydroxylradikaleund Wasserstoffperoxid sind sehr reaktionsfreudig. Akkumulieren sie, sowerden Stoffwechselprodukte und zelluläre Strukturkomponenten lebens-bedrohlich geschädigt.Da Licht als exogene Inputgröße schwer zu kontrollieren ist, sind Pflan-zen überhaupt nur lebensfähig, weil sie ein komplexes antioxidatives Schutz-system entwickelt haben. In dem in den 70er bis 90er Jahren beschriebenenHalliwell-Asada-Foyer-Zyklus (Asada 2000) werden reaktive Sauerstoff-spezies über das Zusammenspiel von Superoxid-Dismutasen (SOD) undAscorbatperoxidasen (APx) unter Einsatz von Ascorbat zu Wasser entgif-tet, wobei Monodehydroascorbatradikale und Dehydroascorbat entstehen(Abb. 2). Das lebenswichtige Ascorbat (Vitamin C) wird über ein Enzym-system aus Monodehydro- und Dehydroascorbat-Reduktasen (MDHAR;DHAR) und der Glutathionreduktase (GR) regeneriert. Da dabei Reduk-tionsäquivalente (NAD(P)H) konsumiert werden, vermindert das Schutz-system parallel zur Entgiftung reaktiver Sauerstoffspezies den Elektronen-druck in der photosynthetischen Membran. Aufgrund der Empfindlichkeitder Ascorbatperoxidase gegen reaktive Sauerstoffspezies ist es jedoch in sei-ner Kapazität begrenzt.Risikomanagement in Pflanzen 225O 2.-PSIe-O 2- APxH 2OAscorbateMDHAMDHARNAD(P)H NAD(P) +DHADHARGRGSSGGSHNAD(P) +NAD(P)HSODH 2O 2O 2PSIIH 2O O 2O 2-Abbildung 2: Halliwell-Asada-Foyer Zyklus. Über die Superoxid-Dismutase (SOD) unddie Ascorbatperoxidase (APx) werden Superoxidanionen und Wasserstoffperoxid entgif-tet (grün). Die Regeneration des Ascorbats über die Monodehydroascorbat- und Dehy-droascorbatreduktasen (MDHAR; DHAR) und die Glutathionreduktasen (GR) werdenElektronen aus der photosynthetischen Lichtreaktion konsumiert (rot).Die Sequenz des Mitte der 90er Jahre klonierten ersten pflanzlichen2-Cys Peroxiredoxins (Baier und Dietz 1996) deutete an, daß es sich beidem Enzym um eine im Zellkern kodierte, plastidäre Peroxidase handelt,die das Ascorbatsystem ergänzt. Nachfolgende Untersuchungen in Ger-ste, Spinat und der Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) belegten dieseFunktionsvermutung (Baier und Dietz 1997; 1999; Baier et al. 2000).Vergleichende biochemische Analysen zeigten, daß das Enzym Wasserstoff-peroxid (H2O2) und Alkylhydroperoxide (ROOH) zu Wasser (H2O) bzw.Alkoholen (ROH) umsetzen kann (Baier und Dietz 1997; König et al.2002; 2003) (Abb. 3). In der Peroxiredoxin-Reaktion reagieren Peroxidedirekt mit einem katalytischen Cysteinrest im Protein. Die Regenerationerfolgt unter Beteiligung des zweiten konservierten Cysteinrests über kleineRedoxproteine wie die Thioredoxine (König et al. 2002) (Abb. 3). Da dieplastidären Redoxproteine an den photosynthetischen Elektronentransportangekoppelt sind, kann der Peroxiredoxin-vermittelte Entgiftungsmecha-nismus, wie der Halliwell-Asada-Foyer-Zyklus, ebenfalls gleichzeitig denElektronendruck in der photosynthetischen Elektronentransportkette re-duzieren und damit die Gefahr zur Bildung reaktiver Sauerstoffspezies ver-ringern (Dietz et al. 2006).226 Margarete BaierO 2.-PSIe-O 2-H 2OSODH 2O 2O 2PSIIH 2O O 2O 2-TrxSHSHSOHHSSHHSSHHSSHHSHSSHSSPrxSHSHSHSHSOHHSSHHSSHHSSHHSHSSHSSAbbildung 3: 2-Cys Peroxiredoxin-Weg. Das Peroxiredoxin (Prx) reduziert H2O2 übereinen intermolekularen Thiol-Disufid-Mechanismus (grün). Kleine Redoxproteine wiedie Thioredoxine (Trx) regenerieren das Enzym und konsumieren Elektronen am Photo-system I (PS-I) (rot).Die durch Sequenzanalyse und biochemische Untersuchungen hergelei-tete biologische Bedeutung des Enzyms wurde mittels Pflanzenlinien mitkünstlich erniedrigtem Peroxiredoxin-Spiegel belegt (Baier und Dietz 1999;Baier et al. 2000). Die Testlinien zeigten für reaktive Sauerstoffspezies typi-sche Schädigungen: Beispielsweise entwickelten sich Keimlinge langsamer,Chloroplastenproteine wurden verstärkt abgebaut und der Photosynthese-apparat geschädigt (Baier und Dietz 1999). Aus den Beobachtungen kanngefolgert werden, daß es sich bei den Peroxiredoxinen um wichtige plasti-däre Schutzenzyme handelt. Ihre Sequenz ist in allen Pflanzen von deneinzelligen Algen, über Moose, Farne bis hin zu höheren Pflanzen konser-viert (u. a. Horling et al. 2001; Dietz et al. 2006).Pflanzliche 2-Cys Peroxiredoxine werden wie alle Enzyme des plasti-dären, antioxidativen Schutzsystems im Zellkern kodiert und als entfalteteProteine in die Chloroplasteneingeschleust (Baier und Dietz 1997; Horlinget al. 2001). Im Zellkern reagieren die Gene auf photosynthetische Signa-le (Baier et al. 2004). Bis heute kennt man jedoch weder die chemischeNatur der Signale, noch weiß man, wie sie übertragen werden (Baier undDietz, 2005). Für die Regulation des 2-Cys Peroxiredoxingens konnten dasRisikomanagement in Pflanzen 227Wildtyp Mutante (rimb1)2CPAsAPxSODMDHARtAPxpytdliW1bmirpytdliW1bmirAbbildung 4: Störungen in der Genexpressionskontrolle plastidärer antioxidativer Enzy-me (2CPA: 2-Cys Peroxiredoxin; MDHAR: Monodehydroascorbatreduktase, sAPx undtAPx: Ascorbatperoxidasen; SOD: Superoxid-Dismutase) führen in der Mutante rimb1(Heiber et al., 2007) zu erniedrigten Transkriptspiegeln (links) und zu starken Chlorosen(rechts).Steuerelement identifiziert (Baier et al. 2004) und kürzlich ein Transkrip-tionsfaktor (Shaikhali et al. in Vorbereitung) und Mutanten (Heiber et al.2007; Abb. 4) isoliert werden, die potentielle Regulatoren dokumentieren.Ihre Charakterisierung wird dazu beitragen, die Komplexität im Risiko-management photosynthetisierender Zellen funktional und kausal für allebeteiligten Komponenten zu erfassen.LiteraturAsada K (2000) Philosophical Transactions of the Royal Society 355: 1419–1431Baier M, Dietz K-J (1996) Plant Molecular Biology 31: 553–564Baier M, Dietz K-J (1997) Plant Journal 12: 179–190Baier M, Dietz K-J (1999) Plant Physiology 119: 1407–1414Baier M, Dietz K-J (2005) Journal of Experimental Botany 56: 1449–1462Baier M, Noctor G, Foyer CH, Dietz K-J (2000) Plant Physiology 124: 823–832Baier M, Ströher E, Dietz K-J (2004) Plant and Cell Physiology 45: 997–1006Dietz K-J, Jacob S, Oelze ML, Laxa M,Tognetti V, de Miranda SMN, Baier M, FinkemeierI (2006) Journal of Experimental Botany 57: 1697–1709Heiber I, Ströher E, Raatz B, Busse I, Kahmann U, Bevan MW, Dietz K-J, Baier M(2007) Plant Physiology 143 (im Druck)Horling F, Baier M, Dietz K-J (2001) Planta 214: 283–287Mehler (1951) Archives Biochemistry and Biophysics 33: 65–77König J, Baier M, Horling F, Kahmann U, Harris G, Schürmann P, Dietz K-J (2002)Proceedings of the National Academy of Science, USA 99: 5738–5743Richter G (1998) Stoffwechselphysiologie der Pflanzen. Thieme-Verlag

Risikomanagement in Pflanzen- Die Kontrolle der Gefährlichkeit des Lebens mit Sauerstoff durch das plastidäre antioxidative Schutzsystem

https://rep.adw-goe.de/bitstream/11858/00-001S-0000-0007-374E-8/1/223-227.pdf

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