Aptitude à la transestérification de quelques lipases régiosélectives 1-3. I. Détermination de l'activité spécifique. Comparaison entre interestérification et hydrolyse dans l'action des lipases

Abstract

L'activité spécifique de transestérification de 3 lipases régiosélectives 1-3 issues de 3 microorganismes différents (Candida deformans, Rhizopus arrhizus et Mucor miehei) mises en oeuvre sous différentes formes [lipase en l'état, lipase fixée (célite) ou immobilisée (résine) et cellules dévitallisées] a été déterminée sur deux substrats, l'huile de coprah et le stéarate de méthyle, mis en réaction dans un rapport 20/l molaire. La meilleure activité a été obtenue avec la lipase de Mucor miehei immobilisée sur résine (lipozyme TM). Toutefois, l'aptitude à la réaction d'intérestérificati on montrée par les enzymes mises en oeuvre sous forme de cellules pourrait s'avérer particulièrement intéressante d'un point de vue économique, d'autant que leur recyclage n'altère pratiquement pas leur efficacité. Un parallèle effectué entre activité lipolytique et activité d'interestérification montre que ces deux activités sont indépendantes l'une de l'autr