Tez (Yüksek Lisans) -- İstanbul Teknik Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, 2006Thesis (M.Sc.) -- İstanbul Technical University, Institute of Science and Technology, 2006Bir çok organizma protein inorganik etkileşimlerinden meydana gelen organik-inorganik melez sistemler içerir. Bu melez sistemlerin koruyucu tabakalar ve destekleyici dokular oluşturmak, yük ve iyon transferi yapmak, bazı optik ve mekanik özellikler geliştirmek gibi mükemmel özellikleri vardır. Bu üstün özellikler, herhangi bir inorganik malzeme ve spesifik polipeptitler kullanılarak biyoteknoloji ve nano-biyoteknolojide kullanılmaya çalışılmaktadır. Fonksiyonel inorganik melez malzeme ve sistemlerin oluşum ve düzenlenmelerini kontrol etmek için inorganiklere bağlanan polipeptitler biyolinker ve moleküler yapı taşları olarak kullanılırlar. Belirli bir inorganiğe özgün olarak bağlanan polipeptitler, faj gösterim kütüphaneleri gibi kombinatoriyel moleküler kütüphaneler kullanılarak seçilebilirler. Seçilen, inorganiklere bağlanabilen, peptitler tanıma mekanizmalarının ve optimum yapılarının araştırılması amacıyla tekrar dizayn edilebilirler. Protein mühendisliği proteinlerin yapı ve fonksiyonlarının değiştirilmesi amacıyla genetik ve kimyasal yöntemlerden yararlanmak olarak tanımlanabilir. Protein mühendisliğinin işlevi proteinlerin kataliz, moleküler tanıma, katlanma ve stabiliteleri ile ilgilenmektir. Bu çalışmada, Platinyuma bağlanan peptitlerden biri yapısal ve çoklu tekrarların peptit üzerindeki etkisini araştırmak için değiştirilmiştir. Protein mühendisliği yöntemleri, bağlanan dizinin çoklu tekrarlarını oluşturarak inorganik yüzeyin yapısal özellikleri ile birleştirmek için kullanılmıştır. Peptit konformasyonunun bağlanmaya etkisinin araştırılması için peptitin çoklu tekrarları hem lineer hem de sınırlandırılmış formda inşa edilmiştir. Çoklu tekrarlar yapan peptitlerin bağlanma eğilimleri ve spesifisiteleri lineer ve sınırlandırılmış orijinal peptitle, immuno-florasan işaretleme ve ELİZA analizleri kullanılarak karşılaştırılmıştır.Many organisms contain organic-inorganic hybrid systems consist of protein inorganic interactions. These hybrid systems have excellent functions such as forming protective layers, supportive tissues, transferring charge and ion, developing some optical and mechanical properties. These excellent functions by using any inorganic material and specific polypeptides are tried to be used in biotechnology and nano-biotechnology. In order to control the formation and assembly of functional inorganic hybrid materials and systems, inorganic-binding polypeptides are used as biolinkers and molecular building blocks. Polypeptides that selectively bind to a given inorganic can be selected by using combinatorial biology based molecular libraries such as phage display peptide libraries. Selected inorganic binding peptides can further be designed to investigate their recognition mechanism and optimal structure. Protein engineering can be defined as the use of genetic and chemical techniques to change the structure and function of a protein. The act of protein engineering deals with catalysis, molecular recognition, folding and stability of proteins. In this study, one of the Platinum-binding peptides was engineered to investigate the structural and multimerization effect on peptides. The protein engineering tools were utilized for the generation of multiple repeats of binding sequence to incorporate the structural properties of the inorganic surfaces.Multiple repeating form of the peptide was constructed both in linear and constraint form in order to investigate peptide conformation on binding affinity. Binding affinity and specificity of multiple repeating peptides were compared with the original linear and constraint ones through immuno-fluorescent labeling and ELISA analysis.Yüksek LisansM.Sc
