Die Proteine S100A8 (MRP8) und S100A9 (MRP14), die spezifisch in Monozyten und Granulozyten exprimiert werden, zeichnen sich strukturell durch zwei Calcium-Bindungsstellen des EF-Hand Typs aus. In Abhängigkeit von der Calcium-Konzentration bilden sie nicht-kovalent assoziierte Komplexe aus, die neben den Monomeren als biologisch funktionelle Formen der Proteine angesehen werden.
Im Rahmen der vorliegenden Arbeit konnten sowohl die humanen, heterodimeren S100A8/S100A9-Komplexe, als auch die höhermolekularen (S100A8/S100A9)2-Heterotetramerkomplexe als physiologisch relevant identifiziert werden. Dazu wurde einerseits die Komplexstruktur der S100A8/S100A9-Heterodimere durch den Austausch konservierter, hydrophober Aminosäuren mit Hilfe des Yeast Two-Hybrid Systems untersucht. Andererseits konnte mit Hilfe proteinbiochemischer Methoden nachgewiesen werden, dass die Calcium-abhängige Ausbildung höhermolekularer Tetramerkomplexe durch spezifische Mutationen innerhalb der C-terminalen EF-Hand des S100A9 Proteins gestört werden kann, wohingegen die Heterodimerisierung unbeeinträchtigt bleibt
