A pályázat keretei között végzett vizsgálatainkban fluoreszcencia spektroszkópiai, gyors-kinetika és EPR módszereket alkalmaztunk motor fehérjék, és az aktin citoszkeleton felépítésében meghatározó szerepet betöltő aktin nukleációs faktorok tanulmányozására. Kinetikai módszerekkel jellemeztük a speciális és eddig ritkán vizsgált XIV-es miozint, valamint részletesen leírtuk és összevetettük különböző fajokból származó emlős izom miozin izoformák tulajdonságait. Megmutattuk, hogy az aktin nukleációs faktorok közé tartozó forminok kötődése fellazítja az aktin filamentumok szerkezetét. EPR vizsgálataink arra is rávilágítottak, hogy ezek a konformációs módosulások heterogén és összetett módon valósulnak meg. Azt is megmutattuk, hogy forminok által kiváltott konformációs változások visszafordíthatóak tropomiozin kötődésével. | The investigations involved in the project were based on the applications of fluorescence spectroscopic, rapid kinetic and EPR methods. We have studied the kinetic and conformational properties of motor proteins and actin nucleation factors. We described the kinetic behaviour of a special class of myosins, the myosin XIV, and also many isoforms isolated from mammalian muscles of various species. We sowed that the binding of formins - a family of actin nucleation factors - to the actin filaments made the structure of the filaments looser. The EPR data showed that these conformational modifications are complex and heterogeneous. Further studies provided evidence, that the forming-induced structural changes could be reversed by the binding of tropomyosin
