Propriétés interfaciales et moussantes de protéines globulaires laitières étuvées

Abstract

National audienceEn plus de leurs propriétés nutritionnelles, les protéines laitières ont des propriétés fonctionnelles jouant un rôle essentiel dans l'appétence et la qualité organoleptique des aliments. En particulier, les protéines laitières ont des propriétés moussantes résultant de leur aptitude à s’adsorber rapidement à l’interface eau/air, se déployer à l’interface et former un film interfacial résistant mécaniquement. (1) L’auto-assemblage des protéines globulaires à l’interface et les propriétés mécaniques du film sont sensibles à leur structure. Des modifications structurales de faible ampleur, affectant peu la structure tertiaire, peuvent avoir d’importantes conséquences sur leurs propriétés interfaciales et sur leurs propriétés moussantes. (2) Notre objectif est d’étudier le lien entre la structure des protéines du lactosérum, leurs propriétés interfaciales et leurs propriétés moussantes. Ainsi, après avoir procédé à des modifications structurales de faible ampleur de protéines de lactosérum, nous étudions leurs propriétés moussantes. Nous travaillons sur un produit industriel laitier, un isolat de protéines sériques (WPI) et sur de la β-lactoglobuline purifiée (β-Lg), qui en est le principal constituant. Pour modifier la structure des protéines, nous effectuons un étuvage ou traitement thermique à sec. Ce procédé est connu pour améliorer les propriétés moussantes de protéines globulaires d'autres origines. (2) L’effet de différents paramètres d’étuvage sont étudiés : l’activité de l'eau de la poudre, le pH avant déshydratation et la durée de l’étuvage. Les agrégats solubles et insolubles, éventuellement générés, sont éliminés avant d’effectuer des analyses structurales et d’évaluer les propriétés moussantes. En particulier, du fait de la présence résiduelle de lactose dans le WPI, l'impact sur les propriétés moussantes d'une éventuelle lactosylation non enzymatique des protéines dans les conditions de l'étuvage est évalué, grâce à la comparaison avec la β-Lg purifiée. Les liens entre les modifications des propriétés moussantes et celles du comportement des protéines à l'interface eau-air seront discutés