BERTUCCI NETO, V.

COURI, S.

FARINAS, C. S.

MOITAS, M. L.

RCAAP - Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal

Caracterização das enzimas celulases e xilanases produzidas por fermentação semi-sólida.

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Anais da I Jornada Científica - Embrapa São Carlos - 28 e 29 de outubro de 2009 7Embrapa ~ecuária S~deste e Embrapa Instrumentação Agropecuária - São Cil110S- SP - BrasilCaracterização das enzimas celulases e xilanases produzidas porfermentação semi-sólida i,Marcel L.'Moita's); Cristiane S. Farinas''; Victor Bertucci N~t02; Sonia C'ouri31. l' •. .)Aluno de Graduação em Ciências Biológicas, Universidade Federal de São Carlos, SãoCarlos, SP; í2pesquisador(a), Embrapa Instrumentação Agropecuária, São Carlos; SP;3pesquisadora, Embrapa Agroindústria de Alimentos, Rio de Janeiro, RJ.IA biomassa lignocelulósica constitui uma alternativa para a produção de etanol de segundageração e, nesse sentido, o Brasil apresenta um alto potencial, tendo em vista a quantidade deresíduos agroindustriais gerados. A utilização da rota enzimática para a produção de açúcaresfermentescíveis a partir da biomassa vegetal, apesar do menor impacto ambiental, esbarra emdificuldades téc~icas e, econômicas, inclusive no .alto custo d~ produção das enzimashidrolíticas (as celulases e xilanases). Além do desenvolvimento de processos de fermentaçãootimizados para .a produção de enzimas em escala industrial, para garantir a viabilidadeeconômica da aplicação da rota enzimática na produção de etanol celulósico é fundamental aprodução de extratos de alta atividade enzimática e alta estabilidade. O extrato enzimáticoproduzido por uma linhagem do fungo filamentoso A. niger foi caracterizado quanto a termo-estabilidade, influência dos parâmetros físico-químicos temperatura e pll. por meio de umplanejamento fatarial 22 completo e pela estimativa dos parâmetros cinéticos Km e Vmaxdasendoglucanases. O perfil protéico foi obtido por eletroforese SDS~PAGE. Quanto a termo-estabilidade, a enzima CMCase apresentou tempo de meia-vida (tI/2~superior a 96 horas a 37°C, e entre 48 e 72,horasa 50°C. A xilanase apresentou tl/2 superiora 96 horas a 37°C, e entre72 e 96 horas a 50°C Na faixa estudada, as variáveis pH e temperatura, bem como o efeito deinteração, se mostraram estatisticamente significativos (p < 0,1). Os coeficientes de correlaçãopara as enzimas CMCase e xilanase (R2= 0,906 e 0,~04, respectivamente) e o teste F a 90%de confiança (5,77 e 2,52 vezes o valor de Ftabelado para CMCase e xilanase,respectivamente) mostraram-se satisfatórios para a predição de um modelo matemático quedescreve o efeito dessas variáveis sobre a atividade enzimática. Os parâmetros Vmaxe Kmdasendoglucanases, ~estimados fora das condições ótimas' de pIf e temperatura, foramrespectivamente 4,22 mmoLL').min·) e 40 g.L'), o que indica uma baixa afinidade pelosubstrato. O alto valor d~ Kmpode estar relacionado à presença de mais de uma enzima capazde degradar CMC. O perfil protéico em gel de poliacrilamida r~velou q~e a maioria dasproteínas no extrato tem massa molecular entre 20.1 e 94.0 KDa. 1} estabilidade térmica nascondições testadas mostrou-se promissora tanto para o armazenamento do extrato (na. I. 11 •condição de 37°q quanto para a aplicação dessas enzimas ;em p'rocesso~ de produção deetanol celulósico. '! IApoio financeiro: CNPq e Embrapa.Área: Agroenergia~i,IIl"III"

http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/bitstream/doc/579311/1/Proci09.00277.pdf

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