Identification et caractérisation des sites de transport de CadA, l'ATPase-cadmium de listeria monocytogenes

Abstract

L'ATPase-Cd2+ CadA de L. monocytogenes appartient à la famille des ATPases P1 qui assurent le transport d'ions lourds à travers unel membrane. Au cours de cette thèse, nous avons montré que l'expression de CadA dans S. cerevisiae induit un phénotype de sensibilité au Cd2+ et que le Cd-ATP pouvait remplacer le Mg-ATP dans le cycle enzymatique de la protéine. Nous avons aussi montré que quatre hélices transmembranaires (3, 4, 6 et 8) constitueraient la voie de passage du Cd2+ dans CadA. Au sein de ces hélices, les acides aminés M149, C354 et T684 pourraient faire partie du site de liaison tandis que E164 et C356 pourraient être importants dans le processus de dissociation du métal. P355 et D692 seraient nécessaires à la phosphorylation. La caractérisation fonctionnelle d'ATPases chimériques a mis en évidence la possibilité d'échanger le domaine de phosphorylation entre différentes ATPases de type P.GRENOBLE1-BU Sciences (384212103) / SudocSudocFranceF