Les b-(1,3)-glucanes se rencontrent chez diverses espèces végétales et ont été reconnus pour leurs activités immunostimulantes chez les mammifères, ainsi que leur rôle dans le système de défense deb plantes. Le premier chapitre de ce manuscrit est un rappel bibliographique sur les glycosidehydrolases et, particulièrement sur les glycosynthases, et présente également une introduction aux "glucan-binding proteins", enzymes impliquées dans la reconnaissance des b-glucanes, ainsi qu'un état des lieux des connaissances acquises sur les b-(1,3)-glucanes et b-(1,3)-gluco-oligosaccharides. Le deuxième chapitre décrit le travail réalisé au CERMA V (Grenoble), afin de disposer des outils nécessaires à l'étude des mécanismes d'action des b-(1,3)-glucanes et des b-(1,3)-glucooligosaccharides. Une méthode de synthèse de b-(1,3)-gluco-oligosaccharides linéaires, de DP contrôlé, à l'aide de la b-(1,3)-glucosynthase GU E231G, ainsi que la synthèse d'un substrat fluorescent destiné au dosage d'activité endo-b-(1,3)-glucanase, ont été mises au point. Le troisième chapitre traite des b-glucan-binding proteins, et décrit le travail effectué à l'institut botanique de la LMU (Munich), dans le cadre du projet de recherche européen SACC-SIG-NET (nHPRN-CT-2202 -00251). Cette recherche concerne d'une part, l'étude de la b-glucan-binding protein de Glycine max, et a permis de déterminer pour la première fois le mécanisme moléculaire d'hydrolyse d'une glycoside-hydrolase appartenant à la famille GH-81. D'autre part, un travail de clonage de la famille de gènes Gbps de Medicago truncatula, plante modèle pour les Fabacées, a été réalisé.GRENOBLE1-BU Sciences (384212103) / SudocSudocFranceF