Oxydases terminales chez la bactérie pourpre Rubrivivax gelatinosus (rôle et mise en place dans la membrane)

Abstract

La bactérie pourpre Rubrivivax gelatinosus se développe en utilisant la photosynthèse et la respiration. Dans le cadre des études menées sur la régulation des gènes photosynthétiques par l oxygène, nous nous sommes intéressés à l étude des oxydases terminales, enzymes catalysant la réduction de l oxygène en eau dans la respiration. Dans ce travail, nous avons étudié le rôle physiologique de ces complexes et la mise en place de leurs cofacteurs. Nous avons identifié deux oxydases terminales, cbb3 et bd, fonctionnelles dans la souche sauvage. Un suppresseur exprimant l oxydase caa3 a été également sélectionné. Notre travail a permis de montrer que ces oxydases terminales jouent un rôle important dans l initiation de la photosynthèse. Ainsi, l activité de ces complexes a pour conséquence la réduction de l oxygène nécessaire à l expression des gènes photosynthétiques. Nous avons également analysé les caractéristiques spectroscopiques de l oxydase cbb3 par RPE et par spectroscopie UV/visible. L hème c de la sous-unité CcoO de cette oxydase présente deux position du 6ème ligand axial, Met143 et His130. Ce changement de ligand s accompagne d un changement de potentiel redox, probablement important pour l activité de l enzyme. L identification des oxydases de type hème-cuivre, cbb3 dans la souche sauvage et caa3 dans un suppresseur, a permis d initier une étude sur leur biogenèse et particulièrement la mise en place du cuivre. Cette étude a permis d identifier un transporteur putatif CtpA et des chaperonnes qui permettraient la mise en place de ce métal dans ces oxydases mais aussi dans la N2O réductase, enzyme de la chaîne de dénitrification.ORSAY-PARIS 11-BU Sciences (914712101) / SudocSudocFranceF