Des cals d'#Acacia senegal (L.) Willd cultivés in vitro produisent des protéines glycosylées. Une séparation par électrophorèse sur gel d'acrylamide en conditions dénaturantes permet de mettre en évidence deux d'entre elles de poids moléculaires 30 000 et 50 000. Bien que présentes dans tous les profils électrophorétiques et pour tous les milieux de cultures testés, leur intensité varie en fonction de la composition hormonale du milieu. Si l'on applique des conditions de stress hydrique, par addition de Polyéthylène Glycol (PEG) 8 000 au milieu de culture, la coloration au réactif de Schiff tend à disparaître, indiquant une disparition de ces glycoprotéines, d'autant plus rapidement que le stress est important. Cependant, une coloration au nitrate d'argent révèle la présence de la partie protéique de ces molécules tout au long de la culture, indiquant leur déglycosylation plutôt que leur disparition. En revanche, sur le témoin sans PEG, la coloration spécifique des sucres est visible pendant tout le cycle de culture. Cependant, en fin de culture, la coloration apparaît sur des protéines de plus faible PM (21 000) ainsi que sur des molécules de plus haut PM qui s'accumulent dans le "stacking gel". Le profil électrophorétique d'une gomme arabique du commerce fait apparaître également un polypeptide glycosylé à 50 000 comme dans nos cultures d'#A. senegal. Le nitrate d'argent met en évidence des polypeptides à 30 000 et 21 000. Cependant, en l'absence d'une détermination de la composition de ces polypeptides, il n'est pas possible de conclure à une identité avec ceux produits par nos cals. (Résumé d'auteur
