In Situ Observation on Hierarchical Actin Bundle Networks(Poster session 1, New Frontiers in Colloidal Physics : A Bridge between Micro- and Macroscopic Concepts in Soft Matter)
この論文は国立情報学研究所の電子図書館事業により電子化されました。アメーバ運動は、生体内の細胞骨格タンパク質であるアクチンがアクチン結合タンパク質を介して形成するバンドル、二次元ネットワーク、三次元ゲル構造の構築と消滅の制御によって生み出されている。本研究では、アクチン結合タンパク質のモデルとしてポリカチオンを用い、フィラメントアクチンとポリカチオンが形成する複合体構造を中性子超小角散乱法を用いて観察した。その結果、ポリカチオン濃度の増大によるバンドル内のフィラメント密度の増大、および、塩濃度の増加によるバンドル構造の消滅を明らかにした。Actin is one of the most abundant cytoskeleton proteins in eucaryotic cell. They play a crucial role in cell motility by polymerizing monomeric globular G-actin into polymeric filamentous actin (F-actin). With actin-binding proteins (ABPs), they form higher order structures such as linear bundles, two-dimensional networks and three-dimensional gels. It has been considered that these structures are controlled by ABPs. However recent study have shown that the only one kind of artificial cationic polymer can form variety of structures depending its concentration and salt concentration. This system is a good model to elucidate the mechanism of regulation of actin and ABPs complex structure. Based on these backgrounds, we have investigated the effects of salt concentration on the stability and structure of actin-polycation complexes by using small angle neutron scattering (SANS) technique
