Die GTPasen der Dynamin-Familie besitzen eine einheitliche Domänenstruktur, erfüllen aber sehr unterschiedliche biologische Funktionen, wie die Vesikelgenerierung in der Endocytose, den Erhalt der Mitochondrienmorphologie und die Abwehr von viralen Pathogenen. Während die biologische Funktion zumeist das Abschnüren von Lipidmembranen zu beinhalten scheint, ist der Mechanismus, nach dem Dynamine diese Funktion erfüllen, ungeklärt. Im Rahmen dieser Arbeit wurde das Protein Dynamin A aus dem eukaryotischen Modellorganismus Dictyostelium discoideum (Sozialamöbe) verwendet, um den Mechanismus der Dynamine zu untersuchen. Nach der Optimierung der Reinigung von Dynamin A aus D. discoideum konnte mit Hilfe der Elektronenmikroskopie gezeigt werden, daß Dynamin A zu Ringen assembliert, die denen von humanem Dynamin 1 stark ähneln. Aus den elektronenmikroskopischen Aufnahmen wurden Projektionen der Aufsicht und der Seitenansicht des nukleotidfreien Dynamin A Ringkomplex erstellt und daraus die dreidimensionale Struktur des Ringkomplexes berechnet. Diese Struktur erlaubt erstmals Einblicke in die molekulare Organisation von assemblierten Dynaminen. Der Dynamin A Ringkomplex besteht aus 22 Monomeren, die sich in zwei Lagen zu jeweils zwei konzentrischen Ringen mit 11-facher Rotationssymmetrie anordnen. An der Innenseite des inneren Rings befinden sich spitze Strukturen, die ideal positioniert sind, um eine umwickelte Lipidmembran zu perforieren. Die elektronenmikroskopische Analyse der nukleotidabhängigen Konformationsänderungen zeigte, daß Dyanmin A bei Bindung eines schwer-hydrolysierbaren GTP-Analogs zu Filamenten assembliert. Der nukleotidfreie Ringkomplex reorganisiert sich dabei zu einer Spirale und verkleinert seinen Durchmesser um 20 Dies ist der direkte Nachweis, daß der Ringkomplex nukleotidabhängig kontrahiert und daß diese Kontraktion bereits bei GTP-Bindung erfolgt. Damit ist Dynamin A prinzipiell in der Lage, auf eine umwickelte Lipidmembran Kraft auszuü