Die Riboflavinsynthase (RS) katalysiert den letzten Schritt der Riboflavinbiosynthese. Die gereinigte RS aus Schizosaccharomyces pombe wurde in Gegenwart von 6-Carboxyethyl-7-oxo-8-ribityllumazin kristalisiert und die Komplex-Struktur durch MAD gelöst. 19F-NMR-Eperimente wurden mit Wildtyp und Mutanten mit trifluormethylsubstituierten Intermediatanaloga durchgeführt und ungewöhnliche Proteindynamik in Abhängigkeit von den Konzentrationsverhältnissen detektiert. Zwei Isoformen der 7,8-Dihydroneopterin Aldolase aus Arabidopsis thaliana wurden in E. coli überexprimiert und zur Homogenität gereinigt. Durch röntgenkristallographische Untersuchungen wurde die Struktur durch molekularen Ersatz gelöst.Riboflavin synthase catalyses the last step in the riboflavin biosynthesis. The purified RS from Schizosaccharomyces pombe was crystallized in presence of the substrate analog, 6-Carboxyethyl-7-oxo-8-ribityllumazin, and the complex-structure was solved by MAD using synchrotron radiation. 19F-NMR protein perturbation studies using wild type and mutants in complex with fluorinated intermediate analogs show multiple signals. The data suggest large scale dynamic mobility which may play an important role in the reaction mechanism. Two isoforms of the 7,8-dihydroneopterin aldolase from Arabidopsis thaliana were overexpressed in E. coli and purified to apparent homogeneity. The crystal structure was solved by molecular replacement
