Die Segregation von zellulären Oberflächen in heterogene Regionen wird in Bakterien und Eukaryoten als geläufiges Motiv betrachtet, und diese Sichtweise wird durch die Beobachtung von Ballungen und funktionalen Kopplungen von Membranproteinen wie Ionenkanälen oder Rezeptoren gestützt. Solche Prozesse könnten eine wichtige zelluläre Strategie sein, um die Signalverarbeitung zu optimieren. Daher sind strukturelle Erkenntnisse über die supramolekulare Organisation von Kanälen oder Rezeptoren entscheidend für ein besseres Verständnis der Signaltransduktion über Membranen. Wir beschreiben hier die supramolekulare Organisation von Ballungen des K+‑Kanals KcsA in bakteriellen Membranen. Diese Studie wurde durch eine Kombination von DNP‑verstärkter Festkörper‑NMR‑Spektroskopie und MD‑Simulationen ermöglicht. Wir bestimmen die Kanal‑Kanal‑Wechselwirkungsfläche und demonstrieren eine starke Korrelation zwischen Kanalfunktion und Kanalballung, was einen bisher unbekannten Mechanismus der Kommunikation zwischen K+‑Kanälen impliziert
