Kinetics of phenolic substrates oxidation by native and immobilized tyrosinase

Abstract

Celem pracy było wyznaczenie wartości wyznaczenie wartości parametrów równania Michaelisa Menten dla utleniania różnych substratów fenolowych przez tyrozynazę na-tywną i immobilizowaną. Wykazano, że immobilizacja enzymu powoduje obniżenie powinowactwa enzym-substrat oraz stałych szybkości reakcji, co jest efektem występowania oporów dyfuzyjnych i sorpcji substratu na nośniku. Jednak efektywność hydroksylacji L-Tyrozyny obniżyła się jedynie 3-krotnie, podczas gdy następcze utlenianie L-DOPA było 5,6 razy mniejsze.The aim of this work was to estimate kinetic parameters of the Michaelis Menten equation for oxidation of mono- and diphenolic substrates by native and immobilized tyrosinase. It was shown that tyrosinase immobilizatioion lowered enzyme-substrate affinity and reaction rates caused by diffusional restrictions and substrate sorption on the carrier. However, catalytic effi ciency of L-Tyrosine hydroxylation to L-DOPA dropped only three times whereas the next step, L-DOPA oxidation, was less effective