Protein-protein interactions play a pivotal role in most biological processes. Especially their function in controlling apoptosis makes them to important drug targets. But in contrast to enzymes, the applicability of existing in silico methods assisting the design of small-molecule inhibitors is abated by the intrinsic properties of protein-protein interaction interfaces. The central problem is that in the absence of inhibitors, accessible binding pockets are lacking in this region. In this thesis, we present computational approaches for designing and analyzing binding pockets located at protein-protein interaction interfaces. We observed that transient pockets not accessible in the unbound crystal structures of proteins involved in protein-protein interactions are frequently open in alternative protein conformations. At the native binding site, pockets suitable for accommodating known inhibitors were observed. Based on these findings, we studied how these pocket openings occur and developed different protocols for detecting and designing such ligand binding pockets. If no information about the binding site is available, the surface of the entire protein is sampled and all transient pockets opening on the protein surface are identified. If the binding site is approximately known, pockets of predefined properties are algorithmically designed at the desired location. After validating the protocols using three model systems, we show their application to two test systems.Protein-Protein-Interaktionen sind wichtige Angriffspunkte für Wirkstoffe, da sie bei den meisten biologischen Prozessen eine entscheidende Rolle spielen. Im Gegensatz zu Enzymen ist jedoch die Anwendbarkeit existierender in silico Methoden zur Unterstützung der Entwicklung niedermolekularer Inhibitoren an Protein-Protein-Schnittstellen eingeschränkt. Das Kernproblem besteht hierbei darin, dass den Kristallstrukturen der ungebundenen Proteine häufig potentielle Bindungstaschen fehlen. In der vorliegenden Arbeit stellen wir computergestützte Ansätze zum Entwurf und zur Analyse von Bindungstaschen an Protein-Protein-Schnittstellen vor. Wir haben entsprechende Proteine untersucht und beobachtet, dass transiente Taschen, die in den ungebundenen Strukture nicht zugänglich waren, häufig in alternativen Konformationen geöffnet sind und sich zudem als Bindungstaschen für bekannte Inhibitoren eignen. Des Weiteren haben wir untersucht, wie diese Taschenöffnungen zustande kommen und dieses Wissen in der Entwicklung neuer Vorgehensweisen zur Ermittlung solcher Ligandenbindungstaschen berücksichtigt. Ist keine Information über die Bindungsstelle verfügbar, wird die gesamte Proteinoberfläche nach transienten Taschen abgesucht. Ist die Bindungsstelle aber annähernd bekannt, können Bindungstaschen mit den gewünschten Eigenschaften algorithmisch entworfen werden. Nachdem diese Vorgehensweisen anhand dreierModellsysteme validiert wurden, stellen wir deren Anwendung auf zwei Testsysteme vor