Les récepteurs B₂ (RB₂) sont impliqués dans une multitude de réponses cellulaires notamment reliées à l’inflammation. Les RB₂ font partie du système kallikréine-kinine qui est en relation directe avec les composantes du système rénine-angiotensine. Une des composantes de ce dernier est l’enzyme de conversion de l’angiotensine (ECA) qui métabolise la bradykinine (BK) et la rend inactive. Un premier volet des travaux visait à étudier et caractériser de nouveaux agonistes du RB₂ qui sont prolongés en amino-terminal (N-terminal) ou conjugués à un épitope myc. Ces constructions révèlent de nouveaux outils d’imagerie cellulaire et permettent d’entrevoir la possibilité de pouvoir larguer un médicament conjugué aux ligands endogènes. Dans une seconde partie des travaux, un des agonistes prolongés en N-terminal, la cétirizine-ε-aminocaproyl-BK (CTZ-εACA-BK) et un peptide produit par le neutrophile humain (Met-Lys-BK-Ser-Ser) sont employés pour mettre à l’épreuve l’étendue du catabolisme de l’ECA. Seule Met-Lys-BK-Ser-Ser s’est révélée être un substrat fonctionnel de l’ECA
