金沢大学附属病院関節リウマチ患者血中IgG においては、結合しているN結合型糖鎖のガラクトース欠損が知られている。近年TNFα 阻害薬治療により、糖鎖異常が正常パターンに戻ることが報告された。糖鎖は、抗体の受容体であるFcγ 受容体との相互作用や、補体結合作用において重要な働きをしている。我々は，IL-6 阻害薬投与症例およびDMARDs投与症例において，治療前後の血清を用いIgG を精製した。そして，MALDI-TOF MSを用いて血清IgG の糖鎖解析を行った。その結果，治療法に関わらず，治療後にはガラクトースが増加しているプロファイルがみられた。N-glycosylation pattern of IgG in patients with rheumatoid arthritis is reduced galactosylation. This aberrant glycosylation improve after TNF-alfa blockade therapy. Glycosylation of IgG is important in effector function of IgG such as interaction with Fc receptor. We purify serum IgG in patients who recieved IL-6 blockade or DMARDs. And we performed glycan analysis using MALDI-TOF MS. The aberrant glycosylation of IgG improve after each therapy.研究課題/領域番号:15K19572, 研究期間(年度):2015-04-01 – 2019-03-3
