Белок-лигандные взаимодействия CYP51 Candida glabrata и CYP11В1 человека с 7-замещенными производными 19-нортестостеронов

The interaction of human monooxygenases and pathogenic fungi with previously obtained esters of isomeric 7-methyl-19-nor-testosterones and a number of heteroaromatic acids – derivatives of pyridine and pyrazine, was studied. Interaction with the active center of CYP11B1 derivatives of steroids of the androstane series containing methyl group at C7 and residues of heteroaromatic acids at C17β is shown.Изучено взаимодействие монооксигеназ человека и патогенных грибов с полученными ранее сложными эфирами изомерных 7-метил-19-нортестостеронов и ряда гетероароматических кислот – производных пиридина и пиразина. Показано взаимодействие с активным центром CYP11B1 производных стероидов андростанового ряда, содержащих метильную группу при С7 и остатки гетероароматических кислот при С17β

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ВОССТАНОВЛЕНИЯ CYP124 M. TUBERCULOSIS РАЗЛИЧНЫМИ РЕДОКС-ПАРТНЕРАМИ

In order to determine the optimal redox partners of CYP124 M. tuberculosis in reconstituted in vitro system we carried out heterologous expression, isolation and purification of recombinant CYP124 Mycobacterium tuberculosis and candidate redox partners: Fdx, FdR, FprA, Adx, AdR, CPR, Arh1_A18G, Etpfd. CYP124 was shown to exhibit the highest catalytic activity in system with S. pombe mitochondrial electron transfer proteins: Etp1fd и Arh1_A18G.С целью определения оптимальных редокс-партнеров CYP124 M. tuberculosis в in vitro реконструированной системе осуществлена гетерологическая экспрессия, выделение и очистка рекомбинантных цитохрома CYP124 M. tuberculosis и потенциальных редокс-партнеров: Fdx, FdR, FprA, Adx, AdR, CPR, Arh1_A18G, Etpfd. Показано, что CYP124 проявляет наибольшую каталитическую активность в системе с митохондриальными электрон-транспортными белками S. pombe: Etp1fd и Arh1_A18G